谷氨酰胺轉氨酶催化交聯對肌原纖維蛋白凝膠特性影響的研究進展

張靖銘，馮旸旸，時平茹，孔保華，曹傳愛，王 輝，劉 騫

（東北農業大學食品學院，黑龍江 哈爾濱 150030）

肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）是肉蛋白中最重要的組成部分，約占總蛋白質含量的55%～60%，其在熱處理條件下會通過非共價相互作用和共價交聯形成有序的三維網狀的凝膠基質，賦予肉制品良好的保水、保油特性和感官特性[1]。隨著人們對高品質肉制品需求的不斷增加，研究人員正在努力提高MP的凝膠特性，包括持水性、硬度、彈性、致密性等。考慮到非共價相互作用的鍵能較低，反應通常是不穩定和可逆的[2]，而共價交聯在理想情況下能達到電子飽和的狀態，形成的化學結構更為穩定和堅固，因此研究MP的共價交聯具有更深遠的意義。

谷氨酰胺轉氨酶（transglutaminase，TGase）能夠催化蛋白質多肽鏈中谷氨酰胺殘基的γ-羧酰胺基與賴氨酸殘基的ε-氨基發生共價交聯，產生ε-(γ-谷氨酰胺)賴氨酸鍵，增強蛋白分子內或分子間的共價交聯（圖1），其交聯度（degree of cross-linking，DCL）對蛋白質的凝膠特性起到決定性作用[3]。DCL首先取決于底物蛋白質的種類，不同的蛋白質對TGase表現出不同的親和性，MP頭部的肌球蛋白中含有豐富且充分暴露的賴氨酸和谷氨酰胺殘基，使其成為TGase作用的良好底物[4]。目前已有大量學者研究了TGase的共價交聯對MP凝膠特性的影響，他們發現，該酶通過降低α-螺旋含量和增加β-折疊含量，顯著改變了MP的二級結構，使其形成了大分子聚合物[5-7]。這些結構的變化使MP的熱誘導凝膠具有更強的凝膠強度，且在一定范圍內DCL與凝膠強度呈現明顯的正相關性[8]。……