SUMO E3連接酶在植物生長發育中的功能研究新進展

蛋白質翻譯后修飾是生物生長發育和脅迫應答的關鍵調控機制。與泛素化修飾類似，在真核細胞中，類泛素化（sumoylation，SUMO）是一種重要的蛋白質翻譯后修飾。SUMO分子（smallubiquitinlike modifier）與泛素分子具有相似的三維結構，主要通過共價修飾底物蛋白質的賴氨酸來改變底物蛋白的活性、穩定性、亞細胞定位及結構，進而調控細胞內重要的生理和生化過程。

蛋白質的SUMO化修飾主要發生在賴氨酸殘基側鏈，由SUMO激活酶E1、SUMO結合酶E2和SUMO連接酶E3分級作用完成，去SUMO化則是由SUMO特異性蛋白酶介導完成。首先，Pre-SUMO（SUMO分子的前體形式）在SUMO特異蛋白酶的作用下，將C端的2個Gly殘基暴露，成為成熟的SUMO分子；SUMO分子由E1在ATP供能下通過轉酯反應被激活，然后轉移到E2上并通過硫酯鍵與E2的活性位點Cys相連，最后從E2轉移到靶蛋白。目前通過晶體研究發現，E2可以直接識別含特異序列（ψKXED）的靶蛋白，但是這種相互作用不足以支持SUMO分子轉移；因此，需要E2額外的結構或者是E3維持這一過程的穩定。E3募集特異的靶蛋白和E2，作為橋梁和支架促進SUMO分子從E2向底物轉移；因此，SUMO E3連接酶在SUMO修飾調節過程中具有重要作用，賦予了反應的特異性。至今在植物中發現的SUMO E3連接酶主要包括2類：SIZ1（SAPAND MIZ1）和MMS21/HIGHPLOIDY2，其中已進行深入探究的主要包括擬南芥、番茄等。

相關研究結果于2018年4月8日發表于《植物學報》。