施一公《自然》論文解析甲酸通道結構

施一公《自然》論文解析甲酸通道結構

清華大學生命科學學院施一公教授、醫學院顏寧教授領導的研究組合作解析了甲酸（Formate）通道FocA的高分辨率結構，研究結果11月26日以Article的形式發表于《自然》（Nature）。

甲酸是細菌在無氧呼吸條件下的主要代謝產物之一，發酵狀態下，細菌體內積聚了大量的甲酸需要穿過內膜進一步代謝。甲酸同時還是古老微生物的重要碳源之一。盡管甲酸可以透過細胞內膜，但是大量甲酸的快速運輸需要轉運系統。FocA是在1994年被發現的甲酸轉運蛋白，屬于FNT家族，可以轉運甲酸、亞硝酸等短鏈酸。FNT家族一直以來被認為是轉運蛋白（Transporter）。

施一公教授和顏寧教授的研究組合作歷時兩年成功解析了 FocA的高分辨率原子結構，證明FocA是通道蛋白（Channel），而非轉運蛋白（Transporter）。更為有趣的是，盡管 FocA在氨基酸序列上與水通道蛋白（Aquaporin）沒有任何相似性，也不具備水通道的標志性序列，但是其結構高度相似。不同的是，所有已知的aquaporin蛋白都是四聚體，而FocA以梅花狀的五聚體形式存在，并且不能夠通透水分子。這是首次發現與水通道結構類似但沒有序列同源性的其他家族蛋白。這一發現對于研究膜蛋白的進化提供了進一步的線索。

來源：清華大學