一種表征蛋白質可分泌性的結構融合度特征

高翠芳，吳小俊，田豐偉，夏雨，陳衛

1 江南大學信息工程學院，無錫 214122

2 江南大學食品學院 食品科學與技術國家重點實驗室，無錫 214122

生物技術與方法

一種表征蛋白質可分泌性的結構融合度特征

高翠芳1，吳小俊1，田豐偉2，夏雨2，陳衛2

1 江南大學信息工程學院，無錫 214122

2 江南大學食品學院 食品科學與技術國家重點實驗室，無錫 214122

選擇適宜的信號肽是實現外源蛋白高效分泌表達的一個重要因素。本研究利用生物信息學方法分析信號肽與外源蛋白之間的相容程度，將其定義為結構融合度，并從數學角度分析拼接信號肽與目的蛋白鄰近殘基之間的相互作用，提出了信號肽拼接區域與目標蛋白之間的數學模型，利用該模型進行結構融合度特征提取，以此來表征外源蛋白質的可分泌性。模擬結果顯示結構融合度特征能有效區分枯草芽胞桿菌宿主的可分泌和不可分泌蛋白。研究結果有助于信號肽的選擇，對目的蛋白分泌表達的優化具有一定的指導意義。

信號肽，蛋白質分泌，結構融合度，特征提取

Abstract:Selection of suitable signal peptides is an important factor for efficient secretion of heterologous proteins. We defined structural fusion degree (SFD) as the compatibility degree of target proteins and signal peptides by a bioinformatics approach. We mathematically analyzed the interaction of fused signal peptides and adjacent residues of proteins, and proposed a mathematical model of extended signal region and the protein. SFD Features was extracted from this model to characterize the secretability of heterologous proteins. Simulation tests showed that SFD features can effectively discriminate high secretory proteins from poor ones in the hostBacillus subtilis. Results from this research will be useful in signal peptide selection and have a better guiding significance for the optimization of heterologous protein secretion.

Keywords:signal peptide, secretion of protein, structural fusion degree, feature extraction

能穿過合成所在的細胞位置轉移到其他細胞組織中去的蛋白質，統稱為分泌性蛋白質。分泌性蛋白的分泌依賴于信號肽的存在 (一般位于蛋白質鏈的 N-端)，新合成的蛋白質在信號肽的引導下實現轉移以后，信號肽序列則在信號肽酶的作用下被切除[1-2]，釋放出成熟蛋白質。采用分泌方式將目標蛋白質直接輸出到發酵液可大大提高工業生產率[3-4]。……