探索光系統II(Photosystem II,PSII)的結構及其功能調控機制一直是當今世界前沿的科學問題之一。PSII在體內的組裝和受到光損傷后的修復過程需要多種組裝因子參與,是通過形成不同的組裝修復中間復合體來完成的復雜且高度有序的過程。Psb27蛋白是重要的組裝修復因子之一,在低溫、高光或光強快速變化等脅迫條件下,對維持PSII的高效組裝修復起著重要作用。目前,在原子、分子水平上揭示Psb27蛋白調控PSII組裝的精確機制仍存在巨大挑戰。
中科院植物所光合膜蛋白結構生物學研究團隊與清華大學隋森芳研究團隊合作利用單顆粒冷凍電子顯微鏡技術,首次解析了嗜熱藍藻Psb27-PSII中間復合體的近原子分辨率(3.78埃)三維結構,揭示了Psb27結合的精確位點及該復合體獨特的結構特征。研究發現,該蛋白復合體是由2個Psb27-PSII單體按照C2對稱性組裝而成的二聚體,每個Psb27-PSII單體含有16個蛋白亞基,35個葉綠素分子、11個胡蘿卜素分子、2個去鎂葉綠素分子和大量的脂分子。在PSII的囊腔側,Psb27蛋白通過與CP43亞基相互作用結合在中間復合體上,結合的Psb27與錳簇穩定蛋白PsbO在復合體上存在一定程度的結構沖突;同時,研究發現中間復合體CP43、CP47、D2亞基及其他核心小亞基中與PsbO或PsbU亞基結合的一些局部構象發生變化,阻止了PsbO和PsbU與PSII復合體在水裂解催化中心錳簇組裝前過早地結合。基于結構信息,研究人員提出了PSII組裝修復過程中外周蛋白解離和結合的新模型。這是目前解析的第一個PSII中間復合體結構,對進一步揭示放氧光合生物PSII的組裝修復過程提供了重要的結構基礎,是理解PSII的組裝修復過程中結構和功能動態調控的重大跨越。
該研究于2021年1月26日在線發表于國際學術期刊《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》上。