中國農業大學楊淑華團隊揭示蛋白激酶OST1被低溫激活的分子機制

2018年11月15日，中國農業大學楊淑華團隊揭示了蛋白激酶OST1被低溫激活的分子機制，相關論文在線發表在國際學術期刊《The EMBO Journal》上。

中國農業大學楊淑華研究團隊長期致力于植物低溫脅迫信號通路的研究。該研究組前期鑒定到SnRK.6/OST1（Open stomata 1）蛋白激酶是植物抵抗低溫脅迫的關鍵組分。前期研究結果表明OST1蛋白激酶活性被低溫激活。低溫激活的OST1一方面通過磷酸化CBF基因上游關鍵轉錄因子ICE1并穩定ICE1蛋白，從而正調控植物的抗凍性；另一方面通過磷酸化新生多肽鏈偶聯蛋白復合體β亞基BTF3間接調控CBF蛋白的穩定性，增強植物的抗凍能力；但是，OST1激酶如何被低溫激活并不清楚。為了解決這一關鍵科學問題，楊淑華研究團隊通過生物化學以及分子遺傳學等手段，鑒定到PP2C型E家族蛋白磷酸酶家族EGR2參與調控OST1低溫激活過程。在正常溫度下，EGR2與N-肉豆蔻酰基轉移酶NMT1互作而被豆蔻酰化修飾，并且該修飾是其發揮低溫應答調控功能所必需。豆蔻酰化修飾的EGR2（m-EGR2）與OST1互作，從而抑制OST1的激酶活性，這時有利于植物的正常生長。當植物遭受低溫脅迫后，EGR2與NMT1的互作減弱，使得植物合成大量新的非豆蔻酰化修飾的EGR2（u-EGR2）。u-EGR2與OST1的互作減弱，從而解除對OST1的抑制；同時，在低溫條件下，新合成的u-EGR2干擾m-EGR2與OST1的互作。以上雙重因素使得OST1被低溫激活，從而磷酸化下游組分ICE1和BTF3，增強植物的抗凍能力。該研究不僅揭示了OST1低溫激活的分子機理，還暗示著豆蔻酰開關可能參與了植物對低溫信號的感知與轉導。