淺談酶催化反應機制

趙澤洋

摘 要：酶作為一種特殊的催化劑，在催化一個化學反應的同時也具有其它一般催化劑的特性。在化學反應的時候，酶并沒有改變本身的量，它只能加快這個化學反應的速度，卻不能改變這個反應的平衡點。但是，酶作為一種生物催化劑，又不同于與一般的催化劑。酶既是生命活動的產物，又在物質的運動形式上處于更為高級的階段，因此它比其它一般的催化劑更有優越性，對化學反應的催化作用更為顯著。

關鍵詞：酶；生物催化劑；誘導契合學說

中圖分類號：G63 文獻標識碼：A 文章編號：1673-9132（2017）28-0189-02

DOI：10.16657/j.cnki.issn1673-9132.2017.28.117

一、綜述

構成生物機體的各種物質并不是孤立的、靜止不動的狀態，而是經歷著復雜的變化。機體從外界環境攝取的營養物質經過分解、氧化，提供構成機體本身結構組織的原料和能量。在體內的一些小分子物質轉變成組成機體本身結構所需的大分子物質。生物體個體的繁殖、生長和發育、對食物的消化吸收和新陳代謝以及其他生理活動，都需要通過許多化學變化來實現，而這一系列的化學變化都需要酶作為催化劑，加速化學反應進行，從而保證人體穩態平衡。

酶催化下進行的化學反應具有多種特性。高效性和專一性是最為重要的兩個特性，使酶催化比一般催化劑更加受到各界的青睞。酶的催化效率比一般化學催化劑高106～1013倍，在生物細胞內，雖然各種酶的含量很低，但卻可催化大量的底物發生反應。酶的作用具有專一性，一種酶只能催化一種或一類底物進行化學反應，也就是只能和一種底物發生結合并完成催化，而一般的化學催化劑對底物卻沒有嚴格的選擇。所以，對酶作用的專一性做進一步的研究具有非常重要的生物學意義。

事物的結構決定著事物的功能，所以，酶所具有的高效性、專一性與酶的結構密不可分。酶分子的本質是蛋白質，但是蛋白質分子不是都具有催化功能。一個蛋白質分子的表面具有可逆的結合小的溶質分子或離子分子的區域，借用有機金屬化學的概念，這些溶質分子通常被稱為配體，酶的底物、輔酶或輔基以及各種調節因子都可以成為配體，所以每一個酶蛋白上的結合配體部位，可以有一個、兩個甚至多個，而結合配體能使各部位之間存在一定的協同性，這正是酶分子本身的結構決定的。酶分子中有些基團與其活性直接相關，對酶的部分結構進行共價修飾可能導致酶的活性提高或者降低。

酶結構發生變化與酶催化反應的機制密切相關，現在，誘導契合學說可以較好地解釋酶的選擇性機制，共價催化與酸堿催化可以較好地解釋酶作用的高效性。

二、酶反應機制

（一）酶作用專一性的機制——誘導契合學說

對于一種酶為什么只能催化一定的物質發生反應，即一種酶只能與一定的底物結合，酶對底物的這種選擇特異性的機制曾經提出過幾種不同的假說，如鎖鑰學說、誘導契合學說、結構性質互補假說。目前人們公認的誘導契合學說可以更好的解釋這種選擇特異性的機制。Koshland DE在解釋酶的作用專一機制時提出了誘導契合學說，他認為酶和底物在接觸以前，兩者并不完全契合，只有在底物和酶的結合部位結合，產生了相互誘導之后，酶的構象發生了細微的變化，催化基團進入了有效的作用位置，酶與底物才會完全契合，酶才能高速地催化反應。底物與酶的這種契合關系可以比喻為手與手套的關系。

誘導契合學說認為：1.酶分子具有一定的柔順性；2.酶的作用專一性不僅取決于酶和底物的結合，還取決于酶的催化基團有正確取位。正因為這樣，誘導契合學說認為催化部位需要誘導才能形成，而不是“現成的”，因而就排除了那些不適合的物質偶然“落入”現成的催化部位而產生被催化的可能。誘導契合學說同時也能很好地解釋所謂“無效”結合，因為這種物質不可能誘導催化部位形成。

（二）酶作用高效性的機制——共價催化與酸堿催化

1.共價催化

有一些酶以共價催化來提高其催化反應的速度。在催化時，親核催化劑或親電子催化劑能分別放出電子或吸收電子并作用于底物的缺電子中心或富電子中心，迅速形成不穩定的共價中間配合物，這個中間配合物特別容易變成轉變態，因此反應的活化能就會大大降低，底物就可以越過較低的能閾而形成。

通常在這些酶的活性中心都含有親核基團，如絲氨酸的羥基、半胱氨酸的巰基、組氨酸的咪唑基等，這些基團都有共用的電子對作為電子的供體和底物的親電子基團以共價鍵結合。此外，許多輔酶也有親核中心。

2.酸堿催化

酸堿催化是通過瞬時向反應物提供質子或從反應物接受質子以穩定過渡態、加速反應的一種催化機制。酸堿催化劑是催化有機反應所使用的最普遍、最有效的一類催化劑。目前有兩種酸堿催化劑：一種是狹義的，即H+及OH-，由于酶反應最適合的pH值一般接近中性，因此H+與OH-的催化在酶反應中的作用是受限制的；另一種是廣義的，即質子受體和質子供體的催化，它們在酶反應中的作用要大得多、明顯得多，發生在細胞內的很多有機反應都是受廣義的酸堿催化劑催化的，例如將水加到羰基上、羧酸酯以及磷酸酯的水解等。

酶蛋白中含有多種可以起廣義酸堿催化作用的功能基，如羧基、氨基、巰基、酚羥基等。由于酶分子中存在多種供出質子或接受質子的基團，因此，酶的酸堿催化效率比一般酸堿催化劑高很多。例如肽鍵在無酶存在下進行水解時需要高濃度的H+或OH-及很長的作用時間（10～24h）和高溫（10～120℃），而以胰凝乳蛋白酶作為酸堿催化劑時，在常溫中性條件下很快就可以使肽鍵水解。

三、酶發展的未來

酶催化作用特性機制的不斷探索和研究，以及酶學研究的迅速發展，使得酶學和工程學相互滲透，相互融合，并發展成為一門嶄新的技術科學——酶工程。酶工程，又稱為蛋白質工程學，是工業上有目的地設置一定的反應器和反應條件，利用酶的催化功能這一特點，在常溫常壓等一定的條件下催化化學反應，生產出人類需要的產品的一門現代應用技術。從目前來看，主要包括酶的基因定點突變、酶功能基團的化學修飾、酶和細胞的固定化技術等。酶工程是現代生物工程的重要組成部分。隨著科學技術的發展，生物工程一定會在更多的領域大顯身手，繼續推動生物科技的迅猛發展，為生命科學譜寫新篇章。

參考文獻：

[1] 赫榮喬.酶與底物反應的“誘導契合-鎖鑰”模式[C]全國酶學學術討論會.2011.

[2] 張子劍，潘榮，周園，等.酶促反應的“誘導契合-鎖鑰”模式[J].生物化學與生物物理進展，2011（5）：418-426.endprint