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酶活性變化的微妙機理

2017-09-11 15:50:33劉曉野
速讀·下旬 2017年9期

劉曉野

摘 要:酶起催化作用的前提是酶分子要先與所催化的反應(yīng)物分子結(jié)合,如果溫度低于最適溫度時,反應(yīng)物分子與酶分子的活性部位接觸沒有最適溫度時多;且超過最適溫度后,隨溫度的升高,活性酶的濃度大為降低,因而總的結(jié)果是隨著溫度的升高而反應(yīng)速度卻下降。pH改變能影響酶分子活性部位上有關(guān)基團的解離。在最適pH時,酶分子上活性基團的解離狀態(tài)最適于與底物結(jié)合。

關(guān)鍵詞:酶活性;反應(yīng)速率;活化分子;酶的變性

酶是什么呢?酶指具有生物催化功能的高分子物質(zhì)。在酶的催化反應(yīng)體系中,反應(yīng)物分子被稱為底物,底物通過酶的催化轉(zhuǎn)化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與,以提高效率。與其他非生物催化劑相似,酶通過降低化學(xué)反應(yīng)的活化能來加快反應(yīng)速率,大多數(shù)的酶可以將其催化的反應(yīng)之速率提高上百萬倍。事實上,酶是提供另一條活化能需求較低的途徑,使更多反應(yīng)粒子能擁有不少于活化能的動能,從而加快反應(yīng)速率。酶作為催化劑,本身在反應(yīng)過程中不被消耗,也不影響反應(yīng)的化學(xué)平衡。酶有正催化作用也有負催化作用,不只是加快反應(yīng)速率,也有減低反應(yīng)速率。與其他非生物催化劑不同的是,酶具有高度的專一性,只催化特定的反應(yīng)或產(chǎn)生特定的構(gòu)型。

酶大多是蛋白質(zhì),少數(shù)是RNA,但不管是前者還是后者,都是高分子,高分子物質(zhì)的共性是一致的,既其化學(xué)結(jié)構(gòu)易受許多因素的影響:比如易受溫度、化學(xué)環(huán)境(如pH值)、底物濃度、激活劑、抑制劑電磁波等許多因素影響。

人教版高中生物教材必修1《分子與細胞》中關(guān)于溫度和pH對酶活性的影響,用兩幅曲線圖進行了描述。

對于這兩條曲線的理解,教材解釋為:在最適宜的溫度和pH條件下,酶的活性最高。溫度和pH偏高或偏低,酶活性都會明顯降低。過酸、過堿或溫度過高,會使酶的空間結(jié)構(gòu)遭到破壞,使酶永久失活。這種解釋對于不愛思考的學(xué)生老師來說似乎說的很到位,很在理,但其實細想深想問題還少,需要引起我們老師和學(xué)生注意的有以下幾個:

第一個問題:pH偏高或偏低,酶活性明顯降低的原因是什么?

1.酶是大分子,過酸、過堿都會使酶的空間結(jié)構(gòu)遭受不可逆破壞,使酶本身變性失活,催化功能大受影響。

2.pH改變能影響酶分子活性部位上有關(guān)基團的解離。在最適pH時,酶分子上活性基團的解離狀態(tài)最適于與底物結(jié)合,pH高于或低于最適pH時,活性基團的解離狀態(tài)發(fā)生改變,酶和底物的結(jié)合力降低,因而酶反應(yīng)速率降低。

3.pH也會影響底物的解離。可以設(shè)想底物分子上某些基團只有在一定的解離狀態(tài),才適于與酶結(jié)合發(fā)生反應(yīng)。若pH的改變影響了這些基團的解離,使之不適于與酶結(jié)合,當(dāng)然反應(yīng)速度亦會減慢。

第二個問題:在一定溫度范圍內(nèi),酶活性隨溫度升高而升高的原因是什么?

我們都知道,只要升高溫度,反應(yīng)物分子就會獲得能量,使一部分原來能量較低的分子就變成活化分子,增加了活化分子的百分數(shù),也使得有效碰撞次數(shù)增多,故反應(yīng)速率加大(主要原因)。再者,酶起催化作用的前提是酶分子要先與所催化的反應(yīng)物分子結(jié)合,如果溫度低于最適溫度時,反應(yīng)物分子與酶分子的活性部位接觸沒有最適溫度時多,所以說,最適宜溫度之前,溫度越高,活化分子越多,活化分子的運動速率越快,酶與活化分子碰撞的次數(shù)越多,結(jié)合的概率越大,化學(xué)反應(yīng)的速度就越快。

第三個問題:超過最適溫度,酶活性隨溫度升高而降低的原因是什么?

高分子的酶,遇高溫易變性失去活性。超過最適溫度后,隨溫度的升高,一方面使酶促反應(yīng)速度加快,但更主要的是它又使活性酶的濃度大為降低,因而總的結(jié)果是隨著溫度的升高而反應(yīng)速度卻下降。

第四個問題:什么是酶的變性?

化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì)的酶受到物理或化學(xué)因素影響,其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,次級鍵(如氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華引力等)被破壞,蛋白質(zhì)分子從原來有秩序的卷曲緊密結(jié)構(gòu)變?yōu)闊o秩序的松散伸展?fàn)罱Y(jié)構(gòu),即二、三級以上的高級結(jié)構(gòu)被破壞,但由共價鍵(如肽鍵和二硫鍵)形成的一級結(jié)構(gòu)沒有被破壞。變性蛋白質(zhì)的生物功能喪失。不過,蛋白質(zhì)的變性作用,如不過于劇烈,蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部結(jié)構(gòu)變化不大,是一種可逆反應(yīng),如胃蛋白酶加熱至80~90℃時,無消化蛋白質(zhì)的能力,將溫度再降到37℃,則它又可恢復(fù)消化蛋白質(zhì)的能力。但隨變性時間的增加,條件加劇、變性程度也加深,這樣就達不到可逆的變性。化學(xué)本質(zhì)為核酸的酶受到溫度、pH、離子強度、變性劑等因素影響,次級鍵——氫鍵斷裂,空間結(jié)構(gòu)也破壞,生物學(xué)功能部分或全部喪失。

有了以上幾個問題的答案,我們就不難理解那兩條曲線的變化原因,所以上課時就可以游刃有余,根據(jù)課堂需要,對學(xué)生進行及時點播,加深理解。endprint

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