氧化對銀鯧肌原纖維蛋白功能性質的影響

陳霞霞，楊文鴿,*，樓喬明，胡小超，鄭 璐

（1.寧波大學海洋學院，浙江省動物蛋白食品精深加工重點實驗室，浙江 寧波 315211；2.寧波城市職業技術學院國際學院，浙江 寧波 315100）

氧化對銀鯧肌原纖維蛋白功能性質的影響

陳霞霞1，楊文鴿1,*，樓喬明1，胡小超1，鄭 璐2

（1.寧波大學海洋學院，浙江省動物蛋白食品精深加工重點實驗室，浙江 寧波 315211；2.寧波城市職業技術學院國際學院，浙江 寧波 315100）

蛋白氧化所引起的功能特性改變會進一步影響食品品質，為確定氧化對銀鯧肌肉蛋白功能特性及其凝膠品質的影響，本研究模擬羥自由基氧化，研究銀鯧肌原纖維蛋白氧化后溶解性及乳化特性，凝膠保水性、質構、色差及其微觀結構的變化。結果表明，銀鯧肌原纖維蛋白的溶解度、乳化活性及其乳化穩定性與氧化體系中的氧化劑（H2O2）濃度有關，3 個指標在低濃度H2O2組中氧化1 h時均達到最高值，而在高濃度H2O2組中隨著氧化時間的延長均呈下降趨勢。在氧化過程中，肌原纖維蛋白凝膠保水性、硬度及彈性呈先上升后下降趨勢，色差L*值呈下降趨勢，而b*值呈上升趨勢。凝膠微觀結構表明，在低濃度H2O2組中氧化3 h后，肌原纖維蛋白形成的凝膠結構緊密、交聯度較高；在高濃度H2O2組中，氧化初期肌原纖維蛋白顆粒聚集成致密的網絡結構，5 h后凝膠網狀結構則完全被破壞。羥自由基對銀鯧肌原纖維蛋白的適度氧化可以改善其蛋白功能及凝膠品質，但過度的氧化會導致蛋白變性凝聚，降低肌肉品質。

銀鯧；蛋白氧化；功能性質；凝膠品質；微觀結構

6630-201711022. http://www.spkx.net.cn

銀鯧（Pampus argenteus）是我國重要的海洋經濟魚類，年捕獲量達33萬 t[1]。銀鯧含肉率高，肉質細嫩、味道鮮美，是消費者喜食的較為名貴魚類之一。但由于銀鯧肉組織富含易被氧化的脂類、亞鐵血紅素、過渡態的金屬離子、各種氧化酶及其他各種促氧化因子[2]，肌肉蛋白很容易受活性自由基的攻擊而發生氧化，而氧化所導致的蛋白功能性質的改變是影響銀鯧肉品質的主要因素之一。

蛋白氧化也是自由基的一種鏈式反應，主要由羥自由基、肌紅蛋白自由基或脂類次級氧化產物等引起[3-4]，氧化后的蛋白結構發生改變，表現為蛋白側鏈的修飾、蛋白之間及內部產生交聯以及蛋白分子的斷裂[5-6]。Lund等[7]認為氧化使蛋白質的三、四級結構發生改變，內部構象發生轉化，蛋白質表面疏水性升高，直接導致蛋白聚集和交聯。在肌肉組織中，由于蛋白氧化引起其功能特性改變，并進一步影響肉制品的持水性、質構及其嫩度等的研究有較多報道，如Decker等[8]將火雞胸肉的肌原纖維蛋白氧化，發現氧化后的肌原纖維蛋白凝膠性和持水性都有所下降；Morzel等[9]發現氧化會降低肌原纖維蛋白的消化率，使其營養價值下降，但姜晴晴等[10]發現肌原纖維蛋白的適度氧化能提高其消化率，Srinivasan等[11]則解釋了消化率的變化取決于氧化蛋白所形成的產物是可溶性還是不溶性聚集物；Pacheco-Aguila等[12]認為微弱的氧化可以改善魚肉蛋白的功能性質，如使用KBrO3或低濃度的FeCl3-H2O2-抗壞血酸體系氧化魚糜或魚糜蛋白后，蛋白的乳化能力及其所形成凝膠的硬度和彈性均有提高；胡忠良等[13]發現經不同程度氧化的雞胸肉肌原纖維蛋白其理化特性及熱凝膠特性會發生改變，用低于0.1 mmol/L H2O2進行氧化能改善肌原纖維蛋白的熱凝膠特性。

目前在氧化脅迫條件下，蛋白氧化對魚肉品質的影響還沒有統一的定論，蛋白質理化性質的改變與肌肉品質之間的關系，還需要進一步的研究。在魚類中，肌原纖維蛋白是一類有重要生物學功能的蛋白質群，約占肌肉總蛋白含量的2/3，它不僅與肌肉收縮相關，對魚肉品質及其加工特性也起關鍵作用。實驗模擬羥自由基氧化，分析氧化后的肌原纖維蛋白溶解性及乳化特性，凝膠保水性、質構、色差及其微觀結構的變化，研究氧化對銀鯧肌原纖維蛋白功能特性及凝膠品質的影響，旨在為銀鯧貯藏及其加工品的質量控制提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

新鮮銀鯧購于寧波路林水產市場，體質量（250±15） g，加冰30 min內運至浙江省動物蛋白食品精深加工重點實驗室，清洗后去頭尾及內臟，快速取魚肉進行肌原纖維蛋白提取。

十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS）、叔丁醇、戊二醇 美國Sigma公司；過氧化氫、三氯化鐵、抗壞血酸、乙二胺四乙酸（ethylenediaminetetraacetic acid，EDTA）、三氯乙酸、乙醇（均為分析純） 國藥集團化學試劑有限公司。

1.2 儀器與設備

Biofuge Stratos高速冷凍離心機 美國Thermo公司；XHF-D高速分散器 寧波新芝生物科技公司；SpectraMax i3多功能酶標儀 美國Molecular Devices公司；色差儀CR-400色差儀 日本柯尼卡美能達公司；TA.XT Plus質構儀 英國Stable Micro Systems公司；JEM-1230掃描電子顯微鏡 日本Hitachi公司。

1.3 方法

1.3.1 肌原纖維蛋白的提取

參照Chin等[14]的方法，并略作修改。取絞碎魚肉約3 g，加4 倍體積磷酸鹽緩沖液A（20 mmol/L、pH 7.5），勻漿后離心，取沉淀，重復2 次；沉淀加4 倍體積0.1 mol/L NaCl溶液，勻漿后離心；沉淀加8 倍體積磷酸鹽緩沖液B（20 mmol/L、pH 7.5，含0.1 mol/L NaCl）勻漿、4 層紗布過濾，濾液離心后所得到的膏樣沉淀即為肌原纖維蛋白。整個過程均在4 ℃條件下進行，離心轉速7 500 r/min，時間15 min。雙縮脲法測定肌原纖維蛋白含量。

1.3.2 肌原纖維蛋白的氧化

參照文獻[11]構建羥自由基模擬氧化體系，反應過程為：抗壞血酸+Fe3+→Fe2+，Fe2++H2O2→?OH。體系中FeCl3濃度為0.1 mmol/L，抗壞血酸濃度為0.1 mmol/L，H2O2濃度0.0、0.1 mmol/L和1.0 mmol/L分別對應對照組、低濃度組和高濃度組。將提取的肌原纖維蛋白分散于上述氧化體系中（最終質量濃度為20 mg/mL），25 ℃條件下分別氧化1、2、3、4、5 h，加入EDTA（最終濃度為1 mmol/L）終止氧化反應，冷凍離心（4 ℃、10 000 r/min，20 min），沉淀即為氧化后的肌原纖維蛋白，用于肌原纖維蛋白溶解性、乳化性的測定及凝膠制備。

1.3.3 肌原纖維蛋白溶解性的測定

參照Benjakul等[15]的方法，略作修改。用磷酸鹽緩沖液C溶解氧化后的肌原纖維蛋白，勻漿30 s，室溫條件下攪拌4 h，取5 mL蛋白液用0.5 mol/L氫氧化鈉溶解。剩余蛋白液進行冷凍離心（7 500 r/min，30 min），取5 mL上清液加入50%三氯乙酸，之后溶解于0.5 mol/L氫氧化鈉。溶解性用上清液中蛋白質含量占原液中蛋白質含量的百分比表示，蛋白含量用雙縮脲法測定。

1.3.4 肌原纖維蛋白乳化性的測定

參照Agyare等[16]的方法。取氧化后的肌原纖維蛋白，用磷酸鹽緩沖液C（50 mmol/L、pH 6.5，含0.6 mol/L NaCl）配制成1 mg/mL的蛋白溶液。將2.0 mL大豆油和8 mL肌原纖維蛋白液混合，勻漿1 min，立即從底部取出50 μL，加5 mL 0.1% SDS，混勻后，測定500 nm波長處的吸光度（A0）。靜置10 min后，從底部再取50 μL，加5 mL 0.1% SDS，混勻后測定500 nm波長處的吸光度（A），0.1% SDS溶液作空白。乳化活性指數（emulsifying activity index，EAI）和乳化穩定性指數（emulsifying stability index，ESI）分別按（1）、（2）計算。

式（1）中：ρ為乳化之前的肌原纖維蛋白質量濃度/（mg/mL）；φ為乳化液中大豆油所占總體積的比例/%。1.3.5 肌原纖維蛋白凝膠的制備

取氧化后的肌原纖維蛋白，用磷酸鹽緩沖液C配制成40 mg/mL的蛋白溶液。將蛋白液置于小燒杯中，保鮮膜封口，在20 ℃水浴鍋中恒溫15 min，隨后以1 ℃/min的速率升溫至70 ℃，保溫20 min形成蛋白凝膠，4 ℃冰箱內放置8～12 h，進行凝膠保水性、質構及掃描電子顯微鏡分析。

1.3.6 肌原纖維蛋白凝膠保水性的測定

參照Badii等[17]的方法，略作修改。取2 g蛋白凝膠放入離心管底部，冷凍離心（3 000 r/min，10 min）后去除管內液體，記錄離心前后的離心管與蛋白凝膠的總質量及離心管的質量。凝膠保水性（water holding capacity，WHC）計算公式如式（3）。

式中：m0為離心管的質量/g；m1為離心前離心管與蛋白凝膠總質量/g；m2為離心后離心管與蛋白凝膠的總質量/g。

1.3.7 肌原纖維蛋白凝膠質構特性的測定

用紙吸去凝膠表面水分，利用質構剖面分析（texture profile analysis，TPA）法測定質構特性，各實驗組進行4 個重復。參數：觸發力5.0 kg；觸發類型Auto；探頭型號P50。測定模式：壓縮比40%，測前速率為0.5 mm/s，測試速率2 mm/s，測后速率2 mm/s；數據采集速率：200 pps。用儀器自帶軟件TPA.MAC處理結果，凝膠的硬度及彈性單位為g。

1.3.8 肌原纖維蛋白凝膠色差的測定

將凝膠表面切割平整，同一樣品用色差計測定3 次，用亮度值L*、紅度值a*及黃度值b*記錄結果。測前用標準白板校正色差計。

1.3.9 肌原纖維蛋白凝膠微觀結構觀察

2.5 %戊二醛固定凝膠，24 h后用磷酸鹽緩沖液（0.1 mol/L、pH 7.2）漂洗3 次，依次用30%、40%、50%、70%、80%、90%及無水乙醇梯度洗脫，隨后按V（無水乙醇）∶V（叔丁醇）分別為3∶1、1∶1、1∶3的比例及純叔丁醇依次洗脫，最后用少量叔丁醇覆蓋樣品，冷凍干燥，貼樣、鍍金后用于掃描電子顯微鏡觀察，加速電壓為15 kV。

1.4 數據處理

除質構分析及掃描電子顯微鏡觀察外，所有實驗均重復3 次。顯著性分析采用SPSS statistics 19軟件單因素方差分析（one-way ANOVA）中的Duncan檢驗，數據繪圖使用Origin 8.0軟件。

2 結果與分析

2.1 氧化后銀鯧肌原纖維蛋白溶解性的變化

濃度和氧化時間對銀鯧肌原纖維蛋白溶解性的影響Fig. 1 Effect of H2O2concentration and oxidation time on the solubility of MP from P. argenteus圖1 H2O2

蛋白溶解性是蛋白質之間及蛋白質與溶劑之間相互作用的結果[18]，可用于表示蛋白質交聯及聚集的程度。因此，蛋白溶解性在一定程度上可以作為肌肉蛋白氧化程度。由圖1可知，氧化1 h后，低濃度H2O2組中肌原纖維蛋白溶解性略有上升，但與對照組無顯著差異（P＞0.05），隨后蛋白溶解性一直呈下降趨勢，氧化3 h后溶解性顯著下降（P＜0.05）；高濃度H2O2組在整個氧化過程中，肌原纖維蛋白的溶解性始終呈顯著下降趨勢（P＜0.05）。

蛋白質溶解性的下降主要是由于蛋白氧化引起氨基酸殘基發生修飾，分子內部的疏水基團暴露、表面疏水性增強[19]，導致蛋白發生凝聚，溶解性降低，這與Srinivasan等[20]在研究鱈魚蛋白氧化的結果相同。本實驗也表明肌原纖維蛋白溶解性的變化與氧化劑的濃度有關，氧化劑濃度越高，溶解性下降越多。

2.2 氧化后銀鯧肌原纖維蛋白乳化性的變化

肌原纖維蛋白屬于兩性分子，兼具親水性和親油性，是一種能將水和油結合在一起的乳化劑[21]。通常使用EAI和ESI作為蛋白乳化性的重要指標，EAI主要反映在體系中蛋白質固定脂肪的能力，ESI反映乳化劑保持乳狀液穩定、阻止相分離的能力。

圖2 肌原纖維蛋白EAI的變化Fig. 2 Change in EAI of myofibrillar protein

由圖2可知，低濃度H2O2組肌原纖維蛋白EAI在氧化1 h時有所上升，隨后一直下降，而高濃度H2O2組在氧化過程中蛋白EAI始終呈下降趨勢，尤其在前3 h內下降速率較快，3 h后變化不顯著（P＞0.05）。在相同的氧化時間內，氧化劑濃度越高，肌原纖維蛋白的EAI下降越多。氧化會降低銀鯧肌原纖維蛋白的EAI，這與田童童等[22]研究乳清蛋白氧化后的結果相似。

圖3 肌原纖維蛋白ESI的變化Fig. 3 Change in ESI of myofibrillar protein

由圖3可知，肌原纖維蛋白的ESI與EAI的變化相似，除低濃度H2O2組在氧化1 h時ESI略有上升（P＞0.05）外，其余均呈下降趨勢。乳化能力與溶解性和表面疏水性有關，且與溶解性呈極顯著相關，本實驗低濃度H2O2組在氧化1 h時肌原纖維蛋白EAI和ESI的上升，可能與蛋白溶解性的變化有關。Xiong Youling L.等[23]研究也發現肌原纖維蛋白經較低的羥自由基濃度微弱氧化后（如0.05 mmol/L H2O2），其乳化性能有所提高。

2.3 氧化后銀鯧肌原纖維蛋白凝膠質構的變化

肌原纖維蛋白通過熱誘導作用可以形成三維網狀結構的凝膠體系，其凝膠特性與其加工品的品質，包括口感、保水性等有關。凝膠化過程涉及蛋白的加熱變性、相互凝集及相互交聯[24]，任何影響這3 個過程的因素都可能會對形成的凝膠特性產生影響。

圖4 肌原纖維蛋白凝膠硬度的變化Fig. 4 Change in hardness of myofibrillar protein gel

圖5 肌原纖維蛋白凝膠彈性的變化Fig. 5 The change in springiness of myofibrillar protein gel

由圖4可知，隨氧化時間的增加，銀鯧肌原纖維蛋白凝膠的硬度發生了顯著改變。高濃度H2O2組凝膠硬度的最高值出現在氧化2 h，而低濃度H2O2組在氧化3 h時達到最高，隨后緩慢下降，低濃度H2O2組的凝膠硬度從氧化3 h后高于高濃度H2O2組。氧化后銀鯧肌原纖維蛋白凝膠彈性變化與其硬度變化有所差異。由圖5可知，高濃度H2O2組氧化1 h時蛋白凝膠彈性上升，1 h后呈下降趨勢；低濃度H2O2組則在氧化2 h達到最高值，氧化1 h后凝膠彈性下降不顯著（P＞0.05），但始終高于初始值。

可以認為，肌原纖維蛋白適度的氧化可以改善其凝膠特性，提高凝膠強度。這主要是由于適度氧化可以提高蛋白的溶解性，蛋白分子所發生的構象變化有利于交聯形成可溶性的低聚體，增強凝膠網絡結構的強度。但進一步的氧化或者高濃度的氧化劑會使蛋白溶解性迅速下降，形成不溶性低聚體，同時蛋白分子構象的改變導致疏水基團的大量暴露，分子間的疏水作用顯著增強，不利于凝膠體系的形成。Xiong Youling L.等[18]在研究氧化誘導蛋白形成肌原纖維蛋白凝膠機制時發現微弱氧化可以增加肌球蛋白的尾尾結合，使肌原纖維蛋白在加熱時傾向于生成黏彈性更好的凝膠網絡。

2.4 氧化后銀鯧肌原纖維蛋白凝膠保水性的變化

保水性是蛋白凝膠的重要特性，凝膠依靠毛細作用、蛋白水合作用以及蛋白表面電荷相互作用束縛水分，凝膠結構越均勻致密，其保水性越好[25]。由圖6可知，隨著氧化的進行，低濃度H2O2組和高濃度H2O2組凝膠的保水性均呈先上升后下降的趨勢。

低濃度H2O2組在氧化3 h時，保水性達到最高值，氧化5 h內蛋白凝膠的保水性均高于對照組。高濃度H2O2組則在氧化1～2 h時達到最高值，隨后開始下降，4 h后保水性已低于初始值及對照組。可以看出，蛋白經過較低濃度的氧化劑或較短時間的適度氧化，可以提高其凝膠的保水性，但過度的蛋白氧化則會破壞凝膠網絡結構的形成，降低凝膠網絡束縛水分的能力。胡忠良等[26]在研究雞胸肉肌原纖維蛋白凝膠性質時也發現小于0.5 mmol/L H2O2時，其凝膠保水性隨H2O2濃度升高而逐漸增大；當H2O2濃度繼續增大時其保水性顯著降低。

濃度和氧化時間對肌原纖維蛋白凝膠保水性的影響Fig. 6 Effect of H2O2concentration and oxidation time on water-holding capacity of MP gel圖6 H2O2

2.5 氧化后銀鯧肌原纖維蛋白凝膠色差的變化

由圖7A、B可知，氧化會引起銀鯧肌原纖維蛋白顏色的變化。氧化5 h內，兩實驗組的L*值均呈下降趨勢，肌原纖維蛋白顏色變暗。氧化3 h內，L*值的變化不顯著（P＞0.05），4 h后高濃度H2O2組L*值下降速率加快。隨著氧化的進行，b*值則呈上升的趨勢。在相同的氧化時間內，高濃度H2O2組L*和b*值的變化要比低濃度H2O2組更為明顯。由圖7C可知，在氧化過程中，低濃度H2O2組和高濃度H2O2組的a*值均無顯著變化。Hwang等[27]認為魚糜氧化后凝膠白度的變化可能與蛋白變性程度相關，Benjakul等[28]在研究魚糜凝膠形成中發現顏色的變化可能是在提取肌原纖維蛋白時，由于不能完全除去色素蛋白，在氧化體系中色素蛋白與肌原纖維蛋白會發生相互作用所引起。

圖7 肌原纖維蛋白凝膠色差值的變化Fig. 7 Changes in color parameters of MP gel

2.6 氧化后銀鯧肌原纖維蛋白凝膠微觀結構的變化

銀鯧肌原纖維蛋白凝膠質構及其保水性與其微觀結構密切相關。通過掃描電子顯微鏡觀察（圖8），不同H2O2濃度及不同氧化時間氧化后得到的蛋白凝膠微觀結構有所差異。

2 000）Fig. 8 Change in microstructure of MP gel (× 2 000)圖8 肌原纖維蛋白凝膠微觀結構的變化（×

未氧化的肌原纖維蛋白凝膠網絡結構（圖8A）均勻，呈現良好的三維網狀結構，肉眼觀察凝膠表面光滑平整，但交聯程度不高，這與其硬度及保水性較低的結果相同。低濃度H2O2組氧化3 h時凝膠網絡結構（圖8B2）較為緊密，交聯程度高，氧化5 h后凝膠網絡（圖8B3）結構變得較為疏松，交聯度有所下降。高濃度H2O2組氧化1 h時就形成較為致密的網絡結構（圖8C1），這是由于氧化后的蛋白顆粒由于其疏水、靜電及氫鍵的相互作用改變，導致其發生聚集和交聯；氧化5 h后蛋白凝膠網絡結構（圖8C3）基本被破壞，微觀結構雜亂無章，凝膠表面質地較差。這與Liu等[29]對大豆分離蛋白凝膠性質的研究結果相類似，說明適度的氧化可以促進肌原纖維蛋白間的交聯，提高其凝膠強度，但過度的氧化則會使蛋白發生凝聚，剛性變差，無法形成良好的凝膠網絡。

3 結 論

魚肉蛋白在貯藏及加工過程中易發生氧化變性，導致魚肉品質下降。本研究通過模擬氧化體系對銀鯧肌原纖維蛋白進行氧化，發現氧化對銀鯧蛋白的影響較為復雜。低濃度H2O2組短時間氧化銀鯧肌原纖維蛋白，可以適度改善其溶解性、乳化特性及凝膠品質。但過度的氧化會導致肌原纖維蛋白溶解性顯著降低，EAI及ESI下降，蛋白凝膠的硬度、彈性降低，色澤變暗變黃。由此可見，微弱的氧化有利于蛋白溶解及相互之間的交聯，使得銀鯧肌原纖維蛋白發揮其良好的功能特性；但氧化程度過高，導致蛋白間趨向形成不溶性聚集體，從而不利于蛋白質展現其良好的功能特性。在銀鯧貯藏及加工過程中，應注意合理應用及控制魚肉蛋白的氧化。

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Effect of Oxidation on Functional Properties of Myofibrillar Protein from Pampus argenteus

CHEN Xiaxia1, YANG Wenge1,*, LOU Qiaoming1, HU Xiaochao1, ZHENG Lu2
（1. Key Laboratory of Animal Protein Food Deep Processing Technology of Zhejiang Province, School of Marine Science, Ningbo University, Ningbo 315211, China; 2. International School, Ningbo City College of Vocational Technology, Ningbo 315100, China）

Protein oxidation will induce changes in functional properties of food proteins and further influence the quality of food. In order to determine the influence of oxidation on functional and heat-induced gel properties of Pampus argenteus muscle protein, we examined the changes in the solubility and emulsifying properties of fish myofibrillar protein (MP) and the water-holding capacity, color and microstructure of heat-induced gels of MP. The results showed that the solubility, emulsifying activity and emulsion stability of MP from P. argenteus were related to the concentration of H2O2in the model oxidation system. At low concentration of H2O2, all three indicators reached the highest value at 1 h of oxidation, while there was a declining trend with oxidation time at high concentration of H2O2. Water-holding capacity, hardness and springiness of MP gels increased firstly and decreased afterwards, the color parameter L* value rose, and b* value decreased during the oxidation process. At 3 h of oxidation, the microscopic structure of MP gels became more dense and cross-linked at low concentration of H2O2. On the other hand, at high concentration of H2O2, MP particles were gathered into a compact network structure during initial stages of oxidation, which was then completely destroyed at 5 h. Therefore, moderate hydroxyl free radical-induced oxidation of MP from P. argenteus muscle can improve its functional and heat-induced gel properties, but excessive oxidation will cause protein denaturation and aggregation and lower the quality of fish muscle.

Pampus argenteus; protein oxidation; functional properties; gel quality; microstructure

10.7506/spkx1002-6630-201711022

TS254.4

A

1002-6630（2017）11-0135-07

陳霞霞, 楊文鴿, 樓喬明, 等. 氧化對銀鯧肌原纖維蛋白功能性質的影響[J]. 食品科學, 2017, 38(11): 135-141.

DOI:10.7506/spkx1002-6630-201711022. http://www.spkx.net.cn

CHEN Xiaxia, YANG Wenge, LOU Qiaoming, et al. Effect of oxidation on functional properties of myofibrillar protein from Pampus argenteus[J]. Food Science, 2017, 38(11): 135-141. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-

2016-05-25

海洋公益性行業科研專項（201305013）；浙江省動物蛋白食品精深加工重點實驗室開放基金項目

陳霞霞（1991—），女，碩士研究生，研究方向為水產品貯藏與質量控制。E-mail：cxxchenxiaxia@163.com

*通信作者：楊文鴿（1966—），女，教授，博士，研究方向為水產品保鮮加工與高值化利用。E-mail：yangwenge@nbu.edu.cn