蛋白質和多糖水性膠體絡合物溶液存在形式研究

◎ 張 濤

（棗莊職業學院，山東 棗莊 277800）

不同化合物之間的吸引力可能包括絡合作用，絡合的一個重要例子是蛋白質和多糖之間的相互作用。蛋白質類和多糖類水性膠體物質經常在食品工業中共同使用，它們之間相互作用是控制人造食品結構和質地關鍵。

1 二元混合物的分布趨勢

在水溶液中，蛋白質和多糖水性膠體所組成的二元混合物可能表現出易混合、熱力學不相容或絡合3種不同的分布方式，見圖1。

圖1 蛋白質/多糖混合物分布主要趨勢圖

（1）在混溶的情況下，蛋白質和多糖水性膠體在該階段共存。

（2）熱力學不相容和絡合的情況下，混合物的水溶液將相分離成兩個不同的相。熱力學不相容性導致混合物的相分離在兩種不同的水相中，一種富含蛋白質，另一種富含水性膠體。

（3）絡合物導致結合相分離。與相分離情況不同，蛋白質和水化膠體在一個相層，另一相主要由溶劑組成。具體的平衡態取決于混合物吉布斯自由能最小的態。有利的熵貢獻來自反離子的釋放，而聚合物在結合時遷移率降低則易產生不利影響。焓的貢獻ΔH可能來自結合焓。混溶通常發生在低濃度的情況下。在稀溶液中，兩種不同分子之間的碰撞頻率非常低，因此焓的變化由蛋白質和聚電解質之間的相互作用誘導可以忽略。混合熵的增加導致吉布斯自由能變化的減少，因此蛋白質和多糖可以共存。當少量蛋白質分子吸附在單個多糖鏈上并根據總凈電荷形成可溶性復合物時，也可能發生混溶。熱力學不相容導致蛋白質-多糖水性膠體排斥[1]。

2 相分離的驅動力分析

相的分離是由純熵力驅動的，可以用一種被稱為空缺絮凝的機制來解釋[2]。蛋白質和水膠體的混合物可以看作是膠體/聚合體的混合物，如圖2所示。當蛋白質與水膠體的相互作用為凈排斥時，非吸附聚合物將從球形粒子周圍耗盡，稱為耗盡區。當球形粒子足夠接近時，耗盡區重疊。由于兩個球體之間的距離小于聚合物顆粒的直徑，重疊區域中的聚合物鏈會被擠出。重疊體積中聚合物的缺乏導致滲透壓力不平衡，從而引起球形粒子之間的有效吸引力，當該吸引力足夠強大時，系統將分相分離。

圖2 損耗相互作用的示意圖

3 pH值的影響

蛋白質與水性膠體的絡合主要源于靜電吸引的相互作用，蛋白質與水膠體之間靜電相互作用的性質和強度取決于水膠體和蛋白的性質和電荷密度。

對于聚電解質，聚合物鏈分離成聚陰離子和小陽離子，解離程度取決于溶液的pH值。在較高的pH值時，聚合物鏈攜帶負電荷，隨著溶液pH值的減小，解離逐漸被抑制，在pH值值低于臨界pH值時，由于解離被完全抑制，電荷密度接近于零。

與水膠體不同，正電荷基團（-NH3+）和負電荷基團在蛋白質分子上共存。總電荷密度取決于溶液pH值。隨著溶液pH值的減小，負電荷密度減小，正電荷密度增加。在高pH值時，蛋白質攜帶凈負電荷；在低pH值時，蛋白質攜帶凈正電荷；在中間pH值時，總電荷密度接近于零。凈電荷接近零的pH值被稱為蛋白質的等電點（IEP）。

因此，當飽和pH值高于IEP時，聚電解質和蛋白質都攜帶凈負電荷。由此產生的靜電排斥相互作用阻止它們接近。在低于蛋白質IEP和高于聚電解質IEP的pH范圍內，聚電解質和蛋白質將攜帶相反的電荷，它們之間的靜電相互吸引導致絡合。當pH值進一步降低到聚電解質低于IEP時，由于完全抑制了聚合物鏈的解離，因此不存在靜電相互作用。

根據蛋白質/多糖的混合物占比和溶液pH值的不同，可以形成兩種不同類型的復合物。①當蛋白/多糖的混合物占比較低或者飽和溶液的pH值較高時，蛋白質分子可吸附到多糖鏈上形成可溶性基團，但這種復雜鏈結構仍然攜帶足夠的凈負電荷，使它們能在溶液中保持穩定。②蛋白/多糖的混合物占比較高或者飽和溶液的pH值較低時，多糖攜帶的負電荷幾乎被吸附蛋白分子攜帶的正電荷中和，使復合物聚合和相分離，形成液-液或液-固相分離。

如果是弱聚電解質，液-液相分離是非常可能的。在兩個不同的水相中，一個相富含一種稱為共烯酸的膠體成分，其他相主要是溶劑。因此，液-液相分離通常被稱為復協同化。例如，阿拉伯膠是一種典型的弱聚電解質[2]，阿拉伯膠與乳清蛋白、β-乳球蛋白、豌豆蛋白分離物[3-6]等復合物通常形成復合物。

如果聚電解質是強聚電解質，則會形成沉淀物而不是液體共容相[7]。例如，卡拉膠是一種較強的聚電解質，由于磺酸鹽基團，可以在卡拉膠與一些蛋白質，如乳清蛋白和明膠的絡合反應中產生沉淀[8-9]。

4 結語

蛋白質-多糖靜電相互作用的性質和強度取決于許多內在參數，如分子量和電荷密度，以及各種外部變量，如pH值、離子強度、蛋白質-多糖比和總聚合物濃度[10]。最重要的因素包括蛋白質-聚電解質的pH值和離子強度。只有在達到中和時，才能形成不溶性配合物。當使溶液pH值降低時，蛋白質的正電荷密度會增加，而多糖的負電荷密度由于其解離作用被部分抑制而降低[8]。