基于核心素養發展的論證復習教學
——以“酶”的復習為例

許桂芬

(福建省廈門第一中學 廈門 361003)

論證復習教學，遵循論證模型的精髓，側重于由問題等資料回憶所學概念，提供合理的證據或理由，對概念進行正確的評價或有力辯駁。或將已學內容改造為有價值的任務提出，讓學生來解決并說明理由(進行論證)，形成觀點，以達到更高水平的認識[1]。

現以“酶”的復習教學為例，圍繞“酶的催化作用”和“酶的作用條件較溫和”兩個重點，按照“提出問題→分析解釋，得出結論→尋找證據支持→認可觀點，達成概念→布置新任務”的順序展開論證復習教學。

1 酶的催化作用

1.1 請解釋什么是活化能 學生回憶舊知識、結合簡圖解釋： 在化學反應進行過程中，存在一道能障，常態分子需吸收一定能量變成活化分子，才能越過這道屏障，轉變成產物。如，H2O2分子經加熱分解為H2O和O2，加熱供給的能量即為活化能。結論： 分子由常態經變成容易發生化學反應的活躍狀態所需的能量即為活化能。

1.2 酶能提供活化能嗎 請學生就教材“H2O2在不同條件下的分解”的實驗加以說明。學生結合簡圖解答： 2、 3、 4號試管的H2O2都能分解，說明都達到活躍狀態。但只有加熱提供了反應所需的活化能；加FeCl3或H2O2酶均未提供能量，只是降低了反應過程的“能障”，促進H2O2分子快速分解生成H2O和O2，起到催化作用。結論： 酶降低了反應所需的活化能。

證據支持： 科學家在20℃下，檢測不同條件下H2O2分解所需的活化能不同，表1的數據說明催化劑能降低反應的活化能。

表1 不同條件下H2O2分解所需活化能不同

1.3 催化劑為什么能降低反應所需的活化能 解釋： 因為催化劑(C)在催化反應中，首先與底物(S)結合形成不穩定的中間產物(S-C)，中間產物易進一步分解形成產物(P)和催化劑(C)本身。經過中間產物的反應所需要的活化能比由底物直接生成產物(S→P)所需的活化能小很多。結論： 催化劑和底物結合成中間產物，從而降低能障(活化能)，提高反應速率，也是催化作用的機理。再問： 什么樣的底物才能和酶結合成中間產物？解釋： 具有和“酶活性中心結構互補吻合”的結構的底物，才能和酶緊密結合形成中間復合物(圖1[2])。結論： 說明酶具有專一性。

圖1 酶的作用示意圖

實例證據： ①塞進牙縫里的肉絲常常兩天后還沒被消化。因為酶具有專一性，口腔里的唾液淀粉酶只能分解淀粉，而肉絲主要成分是蛋白質，需要蛋白酶來水解。②某加酶洗衣粉包裝袋上溫馨提示：“適用于清洗棉、麻、化纖及混紡織物”。這也是因為酶的專一性，加酶洗衣粉因含不同酶而適合清洗不同污跡的衣物，該洗衣粉含蛋白酶或脂肪酶，適于清洗棉、麻、化纖及混紡織物等衣物上的奶漬或油污，而不適合于清洗絲綢、毛料等衣物。

實驗證據： 學生設計實驗探究蔗糖酶的專一性。取2支潔凈試管，在適宜的溫度下，分別注入2mL可溶性淀粉溶液和蔗糖溶液，再注入2mL蔗糖酶溶液，震蕩搖勻后，注入2mL新配制斐林試劑，60℃水浴加熱2min，觀察現象。結果，加可溶性淀粉的試管無明顯現象，加蔗糖的試管出現磚紅色沉淀，說明蔗糖酶只能催化蔗糖水解，不能催化淀粉水解，說明酶具有專一性。

1.4 酶降低活化能為什么比無機催化劑更顯著 解釋： 與無機催化劑相比，酶的活性中心部位是一種柔性的結構。酶一旦與底物結合，能誘導酶蛋白的構象發生相應變化，使酶和底物契合形成酶-底物絡合物，促進了酶與底物的相互作用，改變了底物化學鍵的性質，從而顯著降低了反應的活化能。(圖1)結論： 酶具高效性，酶的本質一般是蛋白質，結構更具柔性。

科學證據： 科學家通過旋光測定，發現許多酶在它們的催化循環中確有構象的變化。例如，溶菌酶的X射線衍射分析發現： 結合底物前后酶在構象上有很大區別[3]。

實驗證據： 4號試管加2滴2%H2O2酶溶液，3號試管加2滴70%FeCl3溶液，這時3號試管FeCl3分子數等于4號試管H2O2酶分子數的5000萬倍，但4號試管比3號試管產生氣泡(O2)更多，說明酶的催化效率更高。

提出任務： 請用曲線圖表示酶的高效性。學生展示解釋圖示： 酶的高效性意味著達到反應平衡點所需的時間比無催化劑或無機催化劑都短。學生質疑： 據圖1酶的催化作用模型，若存在其他與底物類似結構的物質，會不會與底物競爭酶？

教師引導拓展： 會。細胞內若存在這種化合物，一般是調控復雜酶促反應的重要因素。這種競爭機制也是某些藥物的作用機理所在。例如，殺蟲劑殺蟲——殺蟲劑DDT是一種神經系統關鍵酶的抑制劑，對環境和人畜具有污染和毒害作用。青霉素殺菌——青霉素會與細菌合成細胞壁的關鍵酶的活性中心結合，阻礙細菌細胞壁的合成，從而達到殺死細菌的效果，許多抗生素是細菌中某些特定酶的抑制劑。

2 酶的作用條件較溫和

2.1 家里使用加酶洗衣粉時，用自來水直接浸泡還是溫水或開水浸泡 解釋： 要用溫水溶液浸泡。因為在一定范圍內，適當升溫促進了分子的運動，提高了底物與酶活性位點的結合速度和頻率；但如果超過一定的溫度界限，由于酶蛋白肽鏈間氫鍵、離子鍵或其他更弱的作用力被破壞，導致蛋白質變性，很快降低了酶活性，有活性的酶減少則酶促反應速率降低。結論： 酶作用條件一般較溫和，溫度適宜酶的活性高，溫度偏高或偏低，酶的活性都會明顯降低，溫度過高，酶會失活。

實例證據： 天熱或生病時，氣溫或體溫越高食欲卻往往較差，因為消化酶的活性下降。

實驗證據： 學生設計實驗探究“溫度對α-淀粉酶活性的影響”。取3支潔凈試管，在條件適宜情況下，往3支試管各加入2mL淀粉溶液，并分別置于0℃、 60℃、 100℃，保溫一段時間；另取3支試管，各加入1mL淀粉酶，并分別置于0℃、60℃、100℃，保溫一段時間。將相同溫度下的淀粉酶和淀粉混合反應5min，各加入2滴碘液振蕩均勻。觀察到0℃和100℃ 2支試管均出現藍色、60℃的試管仍呈褐色，60℃酶的催化效率最高，淀粉被分解了。

科學證據： 大部分酶在60℃以上變性，少數酶能耐受較高的溫度。例如，細菌淀粉酶在93℃活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加熱到100℃仍不失活[3]。

2.2 消化不良服用多酶片時，應整片吞服還是嚼碎服用 解釋： 整片吞服。因為多酶片中含有多種消化酶，整片吞服使腸溶衣在胃液中不被破壞，確保腸溶衣包裹的酶在腸溶液中發揮作用。如果是嚼碎服用，腸溶衣包裹的酶釋放后會在酸性的胃液中失去活性，無法發揮作用。(注： 多酶片是雙層藥片，內層是腸溶衣不易溶于胃液，可溶于腸液，包裹含胰淀粉酶、胰蛋白酶、胰脂肪酶等胰酶。外層糖衣可溶于胃液，包裹胃蛋白酶。)pH對酶活性的影響，主要是因為pH會影響酶或底物的解離，也會影響底物的極性，從而影響酶分子對底物分子的結合和催化。只有在特定的pH范圍內，酶、底物和輔酶的解離狀態，才最適宜它們相互結合，并發生催化作用，從而使酶的反應速度達到最大值，這個pH稱為酶的最適pH。結論： 酶作用需要適宜pH， pH適宜酶的活性高，pH偏高或偏低都會使酶蛋白變性而使酶的活性喪失。

實例證據： 加酶洗衣粉洗衣服用水的pH值一般不大于10。

實驗證據： 學生設計實驗探究“pH對H2O2酶活性的影響”。(過程類似溫度對酶活性的影響)。記錄實驗結果，轉為曲線圖表示pH對酶活性的影響，該結果支持上述結論。

2.3 影響酶促反應速率的因素 提出問題： 請從誘導契合學說模型出發，找找除溫度、pH外，影響酶促反應速率的因素還有哪些？分析： 酶濃度和底物濃度，它們會通過影響底物與酶的接觸來影響酶促反應速率，[底物]或[酶]越大，相互接觸機會越多，酶促反應速率越大，可用曲線圖來表示。(注： 不影響酶活性。)

歸納： 影響酶促反應速率的因素： 溫度、pH、酶的濃度、底物濃度、酶的抑制劑等。其中，溫度、pH和酶的抑制劑通過影響酶活性來影響酶促反應速率；酶濃度和底物濃度通過影響底物與酶的接觸來影響酶促反應速率，不影響酶活性。