理化復合預處理對TGase改性小麥蛋白性質的影響

孫撬撬 王凱強 羅水忠 蔡 靜 趙妍嫣 姜紹通 鄭 志

(合肥工業大學生物與食品工程學院；安徽省農產品精深加工重點實驗室，合肥 230009)

理化復合預處理對TGase改性小麥蛋白性質的影響

孫撬撬 王凱強 羅水忠 蔡 靜 趙妍嫣 姜紹通 鄭 志

(合肥工業大學生物與食品工程學院；安徽省農產品精深加工重點實驗室，合肥 230009)

本試驗采用Na2SO3/超聲波、尿素/ Na2SO3/超聲波理化復合預處理小麥蛋白，以提高谷氨酰胺轉氨酶(TGase)凝膠效率。結果表明， Na2SO3/超聲波、尿素/ Na2SO3/超聲波處理的小麥蛋白，其溶解性分別提高325%和437%。理化復合預處理的小麥蛋白，氫鍵作用降低，離子鍵作用有一定程度增加，疏水相互作用顯著增加，游離巰基增加，表面結構松散，β-折疊的含量降低，無規則卷曲的含量增加。理化復合預處理后加入TGase后的小麥蛋白，氫鍵作用增加，離子鍵作用有一定程度降低，疏水相互作用、游離巰基和二硫鍵基本不變，呈現多孔緊密連接的蛋白質網絡結構，且蛋白質簇和孔的大小及分布均勻，β-折疊的含量增加，無規則卷曲的含量均降低。經Na2SO3/超聲波預處理后的小麥蛋白加入TGase后，其凝膠強度達到最高，為344.13g/cm2。

小麥蛋白 理化預處理 凝膠性 谷氨酰胺轉氨酶 蛋白質構象

小麥蛋白是小麥淀粉加工過程中的副產物，蛋白質質量分數達72%～85%，富含人體必需氨基酸[1]。小麥蛋白組成中含較多脯氨酸等疏水性氨基酸，溶于水中時易凝聚成團，致使以蛋白質為底物時的酶改性位點不易暴露，酶改性效率低下[2]。已有研究表明，采用物理、化學等方法，作用于蛋白質氨基酸殘基或多肽鏈，可以使蛋白質相的空間結構、靜電荷和表面疏水性等發生改變，有利于酶作用位點的暴露，提高酶催化效率。

尿素是一種極性化合物，可以與蛋白質表面結合，從而促使蛋白展開，致使埋藏的非極性表面進一步暴露[3]。張忠慧等[4]在采用尿素處理大豆分離蛋白時發現低濃度的尿素可以影響大豆分離蛋白分子之間的疏水相互作用，導致蛋白質分子展開，非極性基團暴露。Na2SO3是一種還原劑，可以將小麥蛋白中的二硫鍵部分裂解為游離巰基，破壞小麥蛋白的網絡結構。嚴梅榮等[5]在Alcalase 水解菜籽粕反應中添加Na2SO3，發現Na2SO3能斷裂菜籽蛋白的二硫鍵，增大了與蛋白酶的接觸，從而提高酶解效率。進一步研究表明，加入還原劑Na2SO3可以降低蛋白質分子質量，促使蛋白質結構變得松散，提高其水溶性[6]。Qu等[7]研究表明，超聲波有利于蛋白質四級結構的解離以及一些較小的多肽的釋放，可以改變游離巰基和二硫鍵的含量，增加蛋白質在水中的溶解度。

谷氨酰胺轉氨酶(簡稱TGase)是一種催化酰胺基轉移反應的轉移酶，催化蛋白質以及肽鍵中谷氨酰胺殘基的γ-羥基酰胺基和伯胺之間的酰胺基轉移反應，形成ε-(γ-谷氨酰胺)賴氨酸共價鍵[8]。小麥蛋白通過TGase交聯反應，促進分子內和分子間的交聯，可以增加小麥蛋白中的大分子數量，優化面筋的網絡結構，提高其凝膠性，擴大小麥蛋白的應用領域[9]。李鑫等[10]研究發現微生物谷氨酰胺轉氨酶(MTG)通過可催化面筋蛋白中各組分發生分子內和分子間的交聯作用，改善面團的拉伸特性。

本試驗采用尿素、 Na2SO3，結合超聲波復合預處理小麥蛋白，研究其對小麥蛋白分散性的影響，并在此基礎上，添加TGase酶促進其凝膠化，研究凝膠強度的變化，以期為提高小麥蛋白的凝膠性，促進小麥蛋白在食品領域的應用提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與設備

小麥蛋白(粗蛋白質量分數72.57%，水分、粗脂肪、灰分和淀粉質量分數分別為9.55%、2.23%、1.56%和5.67%)：安徽省瑞福祥食品有限公司；TGase(120 U/g)：南寧東恒華道生物科技有限公司；試驗中其他試劑均為食品級或分析純。

冷凍離心機(G1-20G-II)：上海安亭科學儀器廠；真空冷凍干燥機(FD-1B-50)：北京博醫康實驗儀器有限公司；質構儀(TA-XT2i)：美國TA儀器公司；傅里葉紅外光譜儀(NICOLE67)：美國Thermo公司。

1.2 試驗方法

1.2.1 小麥蛋白理化復合預處理方法

取小麥蛋白原料適量，分別溶于800 mg/kg Na2SO3溶液和尿素/ Na2SO3溶液(其中尿素溶液濃度為0.01 mol/L，Na2SO3為800 mg/kg)中，使其構成5%的懸濁液，攪拌30 min后，將懸濁液在超聲功率為0.9 W/mL，超聲頻率為50%的條件下超聲50 min。將樣品7 000 r/min，離心10 min，將離心所得沉淀進行真空冷凍干燥，得預處理的小麥蛋白樣品。理化復合預處理樣品用于溶解性，化學作用力，掃描電鏡及二級結構的檢測，未處理樣品為對照。Na2SO3和尿素/ Na2SO3溶液的濃度，以及超聲波頻率和功率等條件參數均由單因素優化試驗獲得。

1.2.2 TG酶改性小麥蛋白工藝

取小麥蛋白原料及理化預處理后的小麥蛋白，邊攪拌邊加入一定量的去離子水中，配成20%的懸浮液，用1 mol/L的NaOH調節反應體系pH為7.0，按14 U/g(TGase/小麥蛋白) 用量加入TGase，小麥蛋白懸浮液與TGase反應30 min后，90 ℃加熱10 min滅酶，將懸浮液在7 000 r/min條件下，離心10 min，將離心后所得沉淀真空冷凍干燥，得TGase 改性后的小麥蛋白樣品。TGase 改性后的小麥蛋白樣品進行凝膠強度，化學作用力，掃描電鏡及二級結構的檢測。

1.3 分析方法

1.3.1 蛋白質溶解度的測定

將理化預處理后的小麥蛋白樣品配制成濃度為5%的懸濁液，溶解介質為0.01 mol/L的NaOH溶液，3 000 r/min條件下冷凍離心10 min，福林酚法測定上清液中蛋白含量。

蛋白質溶解度=

1.3.2 化學作用力的測定

參考Gomez-Guillen等[11]的方法。取小麥蛋白原樣、預處理的小麥蛋白樣品和TGase改性后的小麥蛋白樣品各2g(4個平行)，分別與10mL的0.05mol/LNaCl(SA)、0.6mol/LNaCl(SB)、0.6mol/LNaCl+1.5mol/L尿素(SC)(原子比2∶5)和0.6mol/LNaCl+8mol/L尿素(SC)(原子比3∶40) 混合并均質，4 ℃靜止1h，10 000r/min離心15min。用福林酚法測定上清液中蛋白質的含量。離子鍵的貢獻以溶解于SB溶液與SA溶液中的蛋白質含量之差來表示；氫鍵的貢獻以溶解于SC溶液與SB溶液中的蛋白質含量之差來表示；疏水相互作用的貢獻以溶解于SD溶液與SC溶液中的蛋白質含量之差來表示。

1.3.3 巰基和二硫鍵的測定

參考Lutz[12]的方法對小麥蛋白原料及樣品的巰基和二硫鍵含量進行測定。

1.3.4 凝膠強度的測定

將TGase改性的小麥蛋白樣品溶于0.05mol/L的NaCl溶液，配置成20%的蛋白質溶液， 于100 ℃加熱1h，然后迅速冰浴冷卻，4 ℃靜置24h，即獲得用于凝膠強度檢測的樣品。25 ℃下采用質構儀測定凝膠樣品，穿刺試驗操作條件：p0.5探頭，測試前速度：2.0mm/s，測試后速度：10.0mm/s，出發力10g，下壓凝膠5mm所需力為凝膠強度，單位g/cm2，重復試驗3次，以平均值作為測定結果。

1.3.5 掃描電子顯微鏡觀察

將小麥蛋白原樣及處理所得小麥蛋白樣品涂片，噴金。將樣品轉移到JEOLJSM-6701F掃描電子顯微鏡上，在15kV的加速電壓下觀察小麥蛋白網絡結構的形貌并拍照。

1.3.6 傅里葉紅外光譜的測定

取一定量的小麥蛋白原樣及上述處理所得小麥蛋白樣品與溴化鉀混合，磨成均勻粉末，干燥，壓片，利用傅里葉紅外光譜儀做全波段掃描(波段范圍為：400～4 000cm-1)，背景掃描64次，樣品掃描32次。根據小麥蛋白紅外光譜圖中酰胺Ⅰ帶(1 600～1 700cm-1)各峰的指認標準(表1)，利用PeakFitv4.12軟件計算小麥蛋白二級結構含量比例。

表1 紅外光譜中酰胺Ⅰ帶中峰的位置和對應的二級結構

1.4 數據處理

每個試驗重復3次，結果采用平均值±標準差的形式表示，試驗數據采用Excel2 007、Origin7.5、TAAnalysis、Ominic和PeakFitv4.12進行處理，數據的顯著性(P<0.05)通過SPSS軟件進行分析。

2 結果與討論

2.1 理化復合預處理對小麥蛋白溶解性及結構的影響

2.1.1 預處理對小麥蛋白溶解性的影響

小麥蛋白的溶解性是功能性質的一個重要指標，其大小與組成氨基酸的平均疏水性和電荷分布有關。預處理對小麥蛋白溶解性的影響，如圖1所示。

圖1a表明，未處理的小麥蛋白溶解性為8%，而經過Na2SO3/超聲波，尿素/ Na2SO3/超聲波處理的小麥蛋白的溶解性分別為34%和43%。Na2SO3和尿素的處理，大大增加了小面蛋白的溶解性。Na2SO3的添加破壞了小麥蛋白的網絡結構，同時，尿素可以與水分子迅速形成氫鍵，使蛋白質分子展開，而超聲波處理有利于蛋白質四級結構的解離以及一些較小的多肽的釋放，三者均有利于小麥蛋白的溶解性的增加。

2.1.2 預處理對小麥蛋白化學作用力影響

小麥蛋白是由各種氨基酸相互聯接而構成的具有空間結構的生物大分子，其構象是通過氫鍵、二硫鍵、離子鍵、疏水相互作用、范德華力以及二硫鍵、ε-(γ-谷氨?；?-賴氨酸共價鍵等化學作用力來維持的。預處理過程中小麥蛋白化學作用力，即離子鍵、氫鍵、疏水相互作用和二硫鍵的變化情況如圖1b和圖1c所示。

從圖1b可以看出，樣品1和樣品2的離子鍵稍微增大，可能是由于Na2SO3的添加，影響了蛋白質分子的表面電荷，使離子鍵稍微增大。尿素能夠與蛋白質分子的氨基酸之間形成氫鍵，強烈地破壞高分子內和分子間氫鍵，使氫鍵含量降低。同時，尿素的添加使肽鏈伸展，疏水氨基酸殘基和疏水氨基酸側鏈暴露出來，超聲波處理促進疏水氨基酸殘基的暴露程度，肽鏈疏水性增加，促使疏水相互作用增強。由圖1c可以看出，Na2SO3的添加破壞了小麥蛋白的二硫鍵，使游離巰基釋放，二硫鍵含量降低，游離巰基含量提高。

2.1.3 預處理對小麥蛋白微觀結構影響

小麥蛋白原料及理化預處理后樣品的微觀結構，如圖2所示?？梢钥闯?，天然小麥蛋白呈現不規則且無序的蛋白質聚合體組成的不規則結構形態，蛋白質簇和孔的大小和分布不均勻。Na2SO3和尿素及超聲波預處理過后，蛋白質側鏈展開，結構更加松散。

0 1 2圖2 預處理的小麥蛋白微觀結構的影響

2.1.4 預處理小麥蛋白的二級結構變化

利用傅里葉紅外光譜儀對理化復合預處理的小麥蛋白做全波段掃描，其酰胺Ⅰ帶(1 600～1 700 cm-1)圖譜如圖3所示。根據蛋白質不同二級結構的紅外酰胺帶各峰的指認標準，計算出小麥蛋白二級結構的含量比例圖，見圖4。

a

b

c

注：0 未處理的小麥蛋白，1 Na2SO3/超聲波處理的小麥蛋白，2 尿素/Na2SO3/超聲波處理的小麥蛋白圖中的不同小寫字母代表數據間具有顯著性差異(P<0.05)。本節內下同。

圖1 預處理對小麥蛋白溶解性及結構的影響

圖3 預處理的小麥蛋白的紅外光譜圖

圖4 預處理的小麥蛋白的二級結構變化

圖4結果表明，天然小麥蛋白的二級結構約為：22.63%α-螺旋、28.14%β-折疊、28.25%β-轉角和21.01%無規則卷曲，小麥蛋白的二級結構以β-折疊和β-轉角為主。小麥蛋白預處理前后，α-螺旋的含量并未發生顯著變化，β-折疊的含量有一定程度的降低，無規則卷曲的含量均增加。

尿素導致蛋白質分子的展開，非極性基團暴露出來，表現為β-折疊降低，如圖4所示。β-轉角是由多肽鏈反轉180°形成的，Na2SO3預處理使得蛋白質結構伸展，阻止了多肽鏈的反轉，使得β-轉角含量降低。α-螺旋和β-折疊都是依賴氫鍵而穩定，Na2SO3預處理后，氫鍵受到破壞，如圖1b，使得α-螺旋和β-折疊含量降低。由于α-螺旋構象的空間位阻比β-折疊大，由圖4可以看出，β-折疊變化更明顯。無規則卷曲增大有利于酶交聯反應，從而改善小麥蛋白的功能性質。

2.2 TGase改性對小麥蛋白凝膠性及結構的影響

2.2.1 TGase對小麥蛋白凝膠強度的影響

凝膠是介于固體和液體之間的一個中間相。它是由聚合物經共價或非共價鍵交聯而形成的一種網絡結構，能截留水和其他低分子質量的物質。TGase改性后的小麥蛋白凝膠強度如圖5a所示 。

TGase可以催化蛋白質分子間形成ε-(γ-谷氨?；?-賴氨酸共價鍵，此交聯鍵的形成可強化蛋白凝膠結構，提高凝膠強度。理化復合預處理后的小麥蛋白，空間結構相對松散變得，活性作用位點暴露，有利于TGase催化其發生交聯反應，優化面筋的網絡結構，提高蛋白質的凝膠性。圖5a結果表明，Na2SO3/超聲波預處理結合TGase的小麥蛋白的凝膠強度達到最高，為344.13 g/cm2，比未經理化預處理的樣品提高134%。

2.2.2 TGase對小麥蛋白化學作用力的影響

TGase改性后小麥蛋白的化學作用力的變化如圖5b、圖5c所示。

圖5b結果表明，TGase改性的小麥蛋白離子鍵作用降低，氫鍵得到一定的增強，疏水相互作用基本不變。TGase改性后，形成更大的小麥蛋白分子，其網絡結構由理化復合預處理后的松散狀態變成均勻緊密的結構。由于蛋白質結構變得緊密，影響了蛋白質表面的電荷分布，離子鍵作用降低，但緊密的結構也使得氫鍵得到一定的增強。小麥蛋白經TGase改性前后，其疏水相互作用基本不變，說明TGase的改性對小麥蛋白的疏水性氨基酸殘基并沒有太大的影響。圖5c則表明，TGase改性對蛋白質中二硫鍵和游離巰基的含量基本無影響。

a

b

c

注：0 TGase處理的小麥蛋白，1 Na2SO3/超聲波/TGase 處理的小麥蛋白，2 尿素/Na2SO3/超聲波/TGase 處理的小麥蛋白；圖中的不同小寫字母代表數據間具有顯著性差異(P<0.05)。本節內下同。

圖5 TGase改性對小麥蛋白凝膠強度的影響

2.2.3 TGase對小麥蛋白微觀結構的影響

TGase改性后的小麥蛋白的掃描電鏡圖，如圖6所示。

0 1 2圖6 TGase改性對小麥蛋白微觀結構的影響

圖6表明，TGase改性后的小麥蛋白呈現多孔緊密連接的蛋白質網絡結構，且蛋白質簇和孔的大小及分布均勻。改性后蛋白質網絡更加緊密，這有可能因為連接蛋白質的二硫鍵斷裂，加入TGase后，蛋白質分子內和分子間通過共價鍵和非共價鍵重新連接，小分子質量的聚合物消失，大分子質量的蛋白質聚合物的形成和含量增加，使蛋白質呈現更緊密的網絡結構，有利于提高小麥面筋蛋白的凝膠的強度。如Yang等[14]報道這種緊密的蛋白質網絡結構可以增強蛋白質的凝膠強度和機械性能。

2.2.4 TGase改性對小麥蛋白構象的影響

利用傅里葉紅外光譜儀對TGase改性后的小麥蛋白做全波段掃描，其酰胺Ⅰ帶(1 600～1 700 cm-1)圖譜如圖7所示。根據蛋白質不同二級結構的紅外酰胺帶各峰的指認標準，計算出小麥蛋白二級結構的含量比例圖，見圖8。

圖7 TGase改性后的小麥蛋白的紅外光譜圖

圖8 TGase改性對小麥蛋白二級結構的影響

由圖8可知，天然小麥蛋白經TGase改性后，其二級結構為：22.07%α-螺旋、29.49%β-折疊、26.95%β-轉角和21.49%無規則卷曲。與天然小麥蛋白比，β-折疊提高了4.8%，無規則卷曲降低了7.2%，可以看出：在所有的樣品中，β-折疊和β-轉角的含量均高于α-螺旋和無規則卷曲。研究表明β-折疊和β-轉角較α-螺旋和無規則卷曲穩定。從能量守恒方面出發，蛋白質總以最低的能量耗損和最低的能量狀態以適應周圍的溶液環境，最終保持穩定。

3 結論

本試驗研究了Na2SO3/超聲波、尿素/ Na2SO3/超聲波理化復合預處理對小麥蛋白分散性的影響，以及TGase酶改性后對小麥蛋白凝膠強度的影響。結果表明：1)Na2SO3/超聲波、尿素/ Na2SO3/超聲波復合預處理可以使小麥蛋白化學作用力中氫鍵作用降低，離子鍵作用有一定程度增加，疏水相互作用顯著增加，游離巰基增加。復合預處理后的小麥蛋白表面結構松散，二級結構中β-折疊的含量降低，無規則卷曲的含量增加。2)理化復合預處理后加入TGase，小麥蛋白的化學作用力中氫鍵作用增加，離子鍵作用有一定程度降低，疏水相互作用、游離巰基和二硫鍵基本不變。TGase改性后的小麥蛋白呈現多孔緊密連接的蛋白質網絡結構，且蛋白質簇和孔的大小及分布均勻，二級結構中β-折疊的含量增加，無規則卷曲的含量均降低。3)Na2SO3/超聲波、尿素/ Na2SO3/超聲波復合預處理的小麥蛋白，與小麥蛋白原樣相比，溶解性分別提高325%和437%。經Na2SO3/超聲波預處理后的小麥蛋白加入TGase酶后，其凝膠強度達到最高，為344.13g/cm2，與TGase改性的小麥蛋白原樣相比提高了134%。

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Effect of Physicochemical Pretreatments on Transglutaminase-Enhanced Gelation of Wheat Gluten

Sun Qiaoqiao Wang Kaiqiang Luo Shuizhong Cai Jing Zhao Yanyan Jiang Shaotong Zheng Zhi

(Key Laboratory for Agriculture Products Processing of Anhui Province; School of Biotechnology and Food Engineering, Hefei University of Technology, Hefei 230009)

The low solubility of wheat gluten in aqueous solution limited the modification efficiency. Some physicochemical pretreatments could improve the solubility and dispersion of wheat gluten, and could effectively promote

the interactions between wheat gluten and TGase. The pretreatments included ultrasound combined with Na2SO3, urea/ Na2SO3. Results indicated that the solubility of wheat gluten were increased 325%and 437% respectively, after the pretreatments of ultrasound combined with Na2SO3, urea/ Na2SO3. After pretreating, the content of the hydrogen bonds were decreased;the content of the ion bonds, the hydrophobic interactions and the sulfhyedryl (SH) group were increased, as well as the content of the random coil. But the content of β-sheet structure was dropped. A loose structure with inhomogeneous clusters and pore sizes composed of small irregular aggregates was observed after the pretreatments. When the TGase was enhanced after the pretreatments, the content of the hydrogen bonds was increased; the content the ion bonds had the opposite result, and the content of the hydrophobic interactions , the sulfhyedryl (SH) group and the disulfide bond were unchanged. The network formed by the wheat gluten was transformed into a dense and homogenous structure after the crosslinking. The content of β-sheet structure were increased, otherwise the content of the random coil were dropped. The gel strength of wheat gluten was 344.13 g/cm2after treatment TGase-enchanced with Na2SO3/ultrasound.

wheat gluten, physicochemical pretreatment, gelation, transglutaminase, structural characteristics

863計劃(2013AA102201)，安徽省科技攻關項目(1301031031)

2015-11-23

孫撬撬，男，1991年出生，碩士，食品工程

鄭志，男，1971出生，教授，農產品加工及貯藏工程研究

TS213

A

1003-0174(2017)06-0015-07