利用純化組分重建小管內質網網狀結構

細胞器所展現的形態特征與其在細胞中所扮演的功能有著緊密的聯系，但是我們目前對于細胞器形成的機制仍知之甚少。其中內質網特別有趣，它包含許多形態各異的結構域，包括相互連接的膜小管(membrane tubules)形成的一個動態網狀結構。已經知道有幾種膜蛋白與這種網狀結構的形成有關，但是它們介導網狀結構形成的確切機制以及是否所有蛋白都是必需的，目前仍不清楚。美國哈佛醫學院的Powers等利用純化的內質網蛋白重建了一個動態的小管膜網狀結構(tubular membrane network)。來自釀酒酵母(Saccharomycescerevisiae)的包含膜融合GTP酶(membrane-fusing GTPase)Sey1p和彎曲穩定蛋白(curvature-stabilizing protein)Yop1p的脂蛋白體(proteoliposomes)在加入GTP后形成了一個小管網狀結構。當Sey1p的GTP水解被抑制時，這些小管迅速碎裂，提示這一網狀結構的維持需要持續的膜融合，而Yop1p有助于高度彎曲的膜結構的產生。Sey1p也可與其它彎曲穩定蛋白形成網狀結構，這些蛋白包括來自不同物種的reticulon(一種內質網膜蛋白)和受體表達增強蛋白(receptor expression-enhancing proteins, REEPs)。此外，atlastin(Sey1p的脊椎動物直系同源蛋白)作為一個既有融合作用又有彎曲穩定作用的蛋白，可自身形成一個GTP水解依賴性的網狀結構。該研究結果表明，僅需少數蛋白即可使細胞器成形，并且在形成和分解之間展現出能量依賴性的穩定狀態。

Nature, 2017, 543(7644):257-260(李 偉)