內質網的蛋白質合成功能

陸忠華

(江蘇省南通市通州區二甲中學 226321)

1 粗面內質網的蛋白質合成功能

根據內質網上是否附有核糖體，可分為光面(滑面)和粗面(糙面)內質網。粗面內質網是核糖體與內質網共同組成的復合機能結構。所以，粗面內質網的功能是合成、加工并轉運蛋白質。有些蛋白質在細胞質的游離核糖體上合成，合成后留在細胞質基質或被運到細胞核、線粒體和過氧化物酶體；另一些蛋白質在剛開始合成不久便隨著核糖體一起轉移到內質網膜上，在粗面內質網上新生肽穿過內質網膜進入內質網腔中，肽鏈繼續延伸直至蛋白質的合成[1]。

在粗面內質網上合成的蛋白質主要有三類：①分泌蛋白，即在細胞內合成后，分泌到細胞外起作用的蛋白質，如胰腺細胞分泌的酶，漿細胞分泌的抗體，內分泌腺分泌的多肽類激素等。這類蛋白質合成后經過加工，通過胞吐作用輸送到細胞外。②生物膜蛋白，包括細胞膜上的膜蛋白和內質網、高爾基體、溶酶體膜上的膜蛋白等。這些膜蛋白在內質網上合成時就已經確定了其方向性，并在以后的轉運過程中能有目的地定向運輸。③細胞器中的可溶性駐留蛋白。這些蛋白質需要與其他細胞組分嚴格隔離，如溶酶體蛋白與植物液泡中的酸性水解酶類，在合成后進入內質網，能與其他細胞組分進一步區分，也有利于對它們的加工和活化[2]。

2 與蛋白質合成過程中穿膜運輸有關的重要物質

蛋白質在合成過程中穿膜運輸是在核糖體、蛋白質分選信號、信號識別顆粒及其受體、蛋白質轉運子等多種結構的協同作用下完成的[1]。

著名生物學家G. Blobel等于1975年提出了信號假說，認為蛋白質N端(氨基末端)的信號肽，指導蛋白質由核糖體轉至內質網上合成，并因此獲得1999年諾貝爾生理學或醫學獎。

2.1 信號肽 在成熟mRNA5′端起始密碼(AUG)之后，有一組編碼特殊氨基酸序列的密碼子，稱為信號密碼，由信號密碼翻譯出的肽鏈，叫做信號肽。信號肽為高度疏水氨基酸組成的肽鏈，一般由13～26個氨基酸組成，是新生肽鏈上的一段特殊的氨基酸序列，可引導蛋白跨膜或分泌到胞外。信號肽的位置大多位于新生肽的N-端，少數位于多肽鏈的中部。信號肽一般可分為：親水區、疏水區、加工區。N端為含堿性氨基酸的親水區, 提供正電荷；疏水區含中性或疏水性氨基酸，加工區是信號肽酶切割信號肽的部位。

2.2 信號識別顆粒及其受體 信號識別顆粒(SRP)能識別新生肽鏈上的信號肽，是一類游離在細胞質中的核蛋白顆粒，由1條7S-RNA(通常為雙鏈，長度約為300 核苷酸組成的核糖核酸，沉降系數為 7S)和6條多肽鏈組成，每條肽鏈都含有豐富的堿性氨基酸。

SRP受體蛋白位于內質網膜上，可識別并結合SRP。SRP受體蛋白是一個二聚體蛋白，由1條α鏈和1條β鏈組成，每條鏈上均具有GTP酶活性區域。

2.3 易位子相關蛋白 易位子相關蛋白(TRAP)存在于內質網膜上，由4個跨膜亞基組成，是信號序列的受體蛋白。在新生肽鏈的翻譯轉運過程中，TRAP能形成一個疏水通道，讓核糖體合成的新生多肽穿過內質網膜，進入內質網腔[3]。

3 蛋白質由核糖體轉至內質網

N-端的新生肽剛一出現，信號肽就與SRP結合。一旦SRP與帶有新生肽的核糖體結合，肽鏈的延伸作用就會終止。此后，SRP-核糖體復合體就移動到內質網上，并與內質網上的SRP受體相結合，肽鏈的延伸作用重新開始，同時SRP被釋放到細胞質基質中，重新結合其他的信號肽，形成SRP循環。信號肽引導新生肽，通過易位子相關蛋白(TRAP)形成的疏水通道進入內質網腔。信號肽進入內質網后，被信號肽酶從新生肽鏈上切下來并很快被其他蛋白酶降解。此后肽鏈在內質網腔內不斷延伸，直至終止[4]。

由此可見，正是由于有內質網上的SRP受體以及易位子相關蛋白(TRAP)的作用，多肽鏈才能順利地合成并延伸，內質網在此類蛋白質的合成過程中起著非常關鍵性的作用。

綜上所述，在細胞質基質的游離核糖體上合成的蛋白質與粗面內質網上合成的蛋白質各有自己的特點，內質網為蛋白質準確有效地輸送到達目的地提供了必要的條件。