付 荻,劉 赫,于 冰,李海英
(黑龍江大學生命科學學院/農業微生物技術教育部工程研究中心/黑龍江省寒區植物基因與生物發酵重點實驗室/黑龍江省普通高校分子生物學重點實驗室,哈爾濱 150080)
G蛋白是普遍存在于真核生物中的一類GTP(Guanosine triphosphate)結合蛋白,按照G蛋白分子量和亞基組成分為異源三聚體G蛋白、小G蛋白和幾種特殊的GTP結合蛋白[1-2]。小G蛋白是真核細胞中最大的信號蛋白家族之一,作為分子開關在與GTP結合的活性形式和與GDP(Guanosine 5′-diphosphate)結合的非活性形式之間循環,分子量通常在20~30 kD[3]。所有小G蛋白組成了Ras超家族,根據不同成員間結構和功能相似性,將Ras超家族劃分為Ras、Rho、Ran、Rab和Arf/Sar 5個亞家族[4]。
小G蛋白Rab作為Ras超家族中最大的亞家族,在微生物、動物和植物中廣泛存在[5]。植物小G蛋白Rab由200個左右的氨基酸組成,分子量多在22~25 kD,序列同源性在30%~55%,具有保守的結構特征,即由保守的G結構域和高度可變的N端和C端組成[6-7]。有研究發現,根據小G蛋白Rab中的保守基序內的保守氨基酸序列不同及分布位置不同,將植物中小G蛋白Rab可分為A~H共8個亞家族[8]。
小G蛋白Rab活性形式是Rab與GTP結合,主要定位在膜結構上,而Rab與GDP結合轉化為非活性形式,從膜結構中分離出來,主要定位在細胞質中[9-10]。當細胞內激活信號存在時,膜結合的Rab蛋白被鳥苷酸交換因子(GEF, GMP exchange factor)激活,將Rab蛋白由結合GDP的無活性形式轉變為結合GTP的活性形式,隨后活化的Rab蛋白通過與下游蛋白相互作用,從而啟動細胞相應的生理過程;完成信號傳遞之后,由于Rab蛋白……