藻膽體的結構與能量傳遞功能

王肖肖, 秦 松, 楊 革, 李文軍

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藻膽體的結構與能量傳遞功能

王肖肖1, 2, 秦 松1, 楊 革2, 李文軍1

(1. 中國科學院 煙臺海岸帶研究所, 山東 煙臺 264003; 2. 曲阜師范大學 生命科學學院, 山東 曲阜 273165)

藻膽體是紅、藍藻特有的捕光色素蛋白復合體, 由水溶性的藻膽蛋白和連接多肽組成, 在光合作用中能夠吸收和傳遞能量。藻膽體作為水溶性蛋白復合物, 位于類囊體膜基質側, 平均分子質量可達到10 Mu。藻膽體可以吸收不同波長的光能, 并且能將能量以95%以上的效率傳遞到光反應中心。由于具有吸收波長范圍寬和環境友好等特點, 藻膽體在光合作用理論和實際應用等方面都有較大研究意義。本文主要對藻膽體的結構與能量傳遞研究進展進行了綜述。

藻膽體; 藻膽蛋白; 結構; 能量傳遞

1 藻膽體的結構與組成

20世紀60年代, Gantt和Conti等[1-3]在研究紫球藻(一種單細胞紅藻)葉綠體的超微結構時, 發現在類囊體膜側規則的排列著一些小顆粒, 他們將此顆粒命名為藻膽體(Phycobilisome, PBS)。用戊二醛將藻膽體固定后, 通過電鏡進行觀察, 結果表明藻膽體顆粒的直徑約為30~40 nm, 顆粒間的距離大小約為40~50 nm, 形狀類似于“盤狀”。隨后, 相關研究人員在藍藻中也觀察到了藻膽體[4-6]。經過多年研究, 現在已經確定藻膽體是存在于紅藻和藍藻中的捕光色素蛋白復合體, 由85%~90%的藻膽蛋白和15%~ 10%的連接多肽組成[7]。藻膽體分子質量為7×103~ 15×103Mu, 其形狀和大小與藻的種類密切相關[8]。藻膽體可以吸收波長為460~670 nm的可見光, 并將其所吸收的光能以95%以上的效率傳遞給類囊體膜上的光反應中心[9]。

藻膽體的形狀主要有半圓盤形、半橢球形、維管束形和塊狀(表1)。

半圓盤形藻膽體是最常見的一種類型, 主要存在于部分藍藻和一些單細胞紅藻中。這種類型的藻膽體一般是由“核心復合物”和“桿狀復合物”兩部分組成。“核心復合物”一般由3個圓柱體組成, 每個圓柱體長約12 nm, 直徑約為11 nm。在核心復合物的外周沿同一平面有六根“桿狀復合物”呈輻射形排列, 每根“桿狀復合物”由2~6個盤狀物垛疊而成, 每個盤狀物厚約6 nm, 直徑約11~12 nm。根據核心排列模式和核、桿數量的不同, 又分為“二核六桿”[10]、“三核六桿”[11-12]、“五核八桿”[13]等類型(圖1)。

表1 藻膽體類型

半橢球形藻膽體存在于一些高等藍藻和部分紅藻中。這種類型的藻膽體首先在紫球藻中被發現, 相關的研究也比較為深入。紫球藻藻膽體的大小約為47 nm×32 nm×32 nm, 與半圓盤結構相似, 也是由“核心復合物”和“桿狀復合物”兩部分組成, 但桿狀復合物有10~12根, 并且排列呈半橢球形(圖2)[14]。

圖1 半圓盤形藻膽體的電鏡照片

圖2 半橢球形藻膽體的電鏡照片

維管束形藻膽體, 目前僅在藍藻中被發現。這種類型的藻膽體一般由六根桿狀物組成, 其直徑為10~12 nm, 長度為50~70 nm, 形狀類似于倒三角的束狀。維管束形藻膽體的基底有一個圓盤狀結構, 能夠與膜的內表面結合(圖3)[15]。

圖3 維管束形藻膽體的電鏡照片

塊狀(雙圓筒狀), 目前僅在紅藻中被發現。其大小為63 nm×45 nm×39nm(圖4)[16]。此外, Marquardt等[17]在中發現了卷狀藻膽體; Wehrmeyer等[18]在中發現了一種介于半圓盤形和半橢圓形之間狀態的藻膽體。

藻膽體由水溶性的藻膽蛋白和連接多肽組成。根據吸收光譜的不同, 藻膽蛋白通常分為: 別藻藍蛋白(Allophycocyanin, APC)、藻藍蛋白(Phycocyanin, PC)、藻紅蛋白(Phycoerythrin, PE)和藻紅藍蛋白(Phycoerythrocyanin, PEC)。藻膽蛋白含有α、β、γ 3種類型的亞基, 其中α和β亞基含有160~180個氨基酸序列, 分子大小約為15~20 u, 二者之間具有很高的同源性。在部分藻紅蛋白中還存在一種分子量約為30 ku的γ亞基, 由于γ亞基不具有三重對稱, 并且可能位于藻紅蛋白空間結構的中央空洞中[19]。因此很難根據X-晶體衍射法確定它在與α和β亞基的相對位置和結合位點。藻膽蛋白的基本結構單位為(αβ)單體, 每個(αβ)單體共價結合2~5個線性四吡咯發色團-藻膽素(Phycobilin)[20-21]。藻膽素通過硫醚鍵與亞基中的半胱氨酸(Cys)共價相連。(αβ)單體進一步自組裝形成(αβ)3結構。(αβ)3為盤狀結構, 直徑約為11 nm, 厚度約為3 nm, 中央存在直徑為1.5~5 nm的孔穴。(αβ)6是由(αβ)3通過“面對面”堆積而形成。藻膽蛋白在溶液中穩定存在的狀態一般為(αβ)3或(αβ)6。

圖4 塊狀藻膽體的電鏡照片

2 藻膽體的能量傳遞功能

目前, 光合作用中的能量傳遞理論有3種, 分別為“F?ster共振能量傳遞機制”(F?rster resonance energy transfer, FRET)、“激子耦合機制”(Exciton coupling)以及“相干態傳能機制”。

“F?rster能量傳遞機制”是指在色素系統中, 受光激發的色素分子能夠引起高能電子的振動, 從而使附近的一個分子的某個電子振動, 發生電子激發能量的傳遞。此時第一個分子中被激發的電子便停止振動, 而第二個分子中的電子則變為激發態, 第二個分子又能以同樣的方式激發下一個分子。這是一種依靠電子振動在分子間傳遞能量的方式[22-23]。

在這種能量傳遞過程中, 影響能量傳遞效率的因素包括: (1)供體和受體色基間的距離, 當供體和受體色基間的相對距離大于2 nm時, 傳遞速率與分子間距離的六次方(R6)成反比; (2)供體和受體之間的幾何關系; (3)供體和受體之間吸收峰和發射峰的重疊情況。如果作為能量供體的藻膽蛋白的熒光發射峰與受體藻膽蛋白的最大吸收峰存在較大重疊, 則能量能夠以無輻射的形式傳遞下去[24]。當兩個色基間的距離較短時, 承擔能量傳遞的藻膽素色基可以被簡化成偶極矩, 能量在偶極的發色團上離域[25]。目前這個機制不僅可以解釋各種葉綠素之間的激發態能量傳遞過程, 也可用來解釋整個藻膽體的能量傳遞過程[26-27]。對供體藻膽素分子進行激發, 可觀察到受體藻膽素分子的熒光發射, 在整個能量轉移過程中, 能量供體的藻膽素和能量受體的藻膽素之間相互耦合作用較弱, 不涉及光子的發射和重新吸收。任彥亮以藍藻藻膽體中的藻藍蛋白為研究對象, 運用含時密度泛函理論(TDDFT), 結合極化連續介質模型, 對三個藻藍膽素分子(α84、β84、β155)的CD光譜和紫外吸收光譜進行研究, 推測了藻藍蛋白中能量從β155和α84向β84傳遞的分子機制[28]。目前根據晶體學數據可以大致推算出桿內、核內、桿與桿之間、核與桿之間色基的距離, 再根據色基的距離進一步推測出藻膽體內部的能量傳遞機制。

當藻膽蛋白能量供體和能量受體中的藻膽素伴之間的距離進進一步縮小時, 藻膽素之間相互作用將超越F?rster能量傳遞模型的極限, 藻膽素之間的耦合不可以再被忽略, 能量供體的藻膽素和能量受體的藻膽素之間出現激子耦合機制, 能量傳遞需要采用“激子耦合機制”進行解釋。“激子耦合機制”是指色素分子受到光激發后, 高能電子在返回原來軌道時發出激子, 發出的激子再去激發相鄰的同種色素分子, 即把激發能傳遞給相鄰的色素分子, 激發的電子可以相同的方式再發出激子, 并被另一色素分子吸收[29]。影響激子耦合能量傳遞的因素有: (1)光能的傳遞僅適用于同種色素分子; (2)分子間的距離小于2 nm; (3)傳遞速率與分子間距離(R3)成反比。與F?ster機制能量單向傳遞不同, 激子耦合機制可以進行雙向的傳遞能量[12]。

1926年Schrodinger發現相干態現象, 相干態是量子諧振子達到的一種特殊的量子狀態。21世紀初, Fleming團隊利用二維超快電子光譜, 在77K條件下揭示了綠硫細菌FMO量子相干態傳能的機制, 并且觀測到了長達660 fs的量子相干過程, 提出了“相干態傳能機制”[30]。這種能量傳遞途徑具有時間瞬時性和能量的空間離域性。“相干態傳能機制”在綠硫細菌光合天線系統的高效傳能過程中得到很好的應用, 同時這也引發了學術界對其傳能機制的持續探索。隱藻是光合浮游類單細胞藻類, 根據光譜特性的不同, 隱藻有8種不同的藻膽蛋白, 分別為PE545、PE555、PE566、PC612、PC630、PC645、PC569 (或PC570)、PC577[31]。2007年, Enge等[32-33]在常溫條件下在綠色硫細菌中發現了300 fs的相干過程, 隨后在紫色細菌的LH2復合體中也發現了相干現象。2010年, Scholes等[34]在室溫下觀察到隱藻PE545的中存在130 fs的相干能量傳遞。

作為捕光色素蛋白復合體, 藻膽體內部的能量在傳遞的效率在95%以上[27]。PE、PC、APC和葉綠素的吸收光譜和熒光發射光譜之間依次具有較強的熒光發射和吸收重疊。大量的研究表明, 能量在藻膽體內部嚴格按照吸收能量的強弱, 從高到底的順序進行傳遞。能量在光合作用系統內的傳遞順序為PE→PC→APC→葉綠素[7, 35-37]。光能經過藻膽素吸收以后, 首先在藻膽蛋白亞基內部和亞基之間傳遞, 然后在不同的藻膽蛋白之間傳遞, 最終傳遞給位于類囊體膜上的光反應中心, 藻膽體中能量傳遞全部時間在120~150 ps(圖5)。

圖5 能量在藻膽體內的傳遞[7]

研究藻膽體內能量傳遞的方法中, 較為常用的有: (1)構建藻膽體某些組分缺失的突變體; (2)通過共價交聯來構建能量傳遞模型; (3)利用X-射線晶體結構分析技術和超快時間分辨光譜技術研究能量傳遞的過程; (4)運用LB膜技術, 經過人為的排列和組合, 組裝有序的藻膽蛋白分子。

2007年, 董春霞等[38]通過構建apcD缺失突變體、apcF缺失突變體和apcD-apcF雙缺失突變體, 對sp. PCC7120的光能傳遞和狀態調節進行了研究。1996年, 王廣策等[39-40]構建了3種共價的藻膽蛋白能量傳遞模型, 分別是螺旋藻的PC-APC共價交聯體, 多管藻R-PE和螺旋藻C-PC的共價交聯體, 以及多管藻R-PE和螺旋藻APC的交聯體。王廣策希望以共價交聯代替連接多肽, 通過比較交聯體和天然藻膽體的差異, 研究連接多肽和γ亞基在藻膽蛋白高效傳能中的作用。實驗結果表明, 共價交聯后, 不同藻膽蛋白之間雖然能進行能量傳遞, 但效率明顯低于天然的藻膽體。雖然APC的吸收峰為650 nm, 供體R-PE的熒光發射峰在580 nm, 二者沒有光譜重疊, 但R-PE和APC供價交聯后, 二者之間也存在著能量傳遞, 效率約為57%。這種傳能機制可能是激子傳遞, 因為交聯后分子之間的距離小于2 nm。雖然螺旋藻PC的熒光發射光譜和APC的吸收光譜重疊, 但是將螺旋藻的PC和APC溶液混合后, 二者之間不能發生能量傳遞。當螺旋藻PC和APC共價交聯后, 則可以發生能量傳遞, 由于共價連接后二者之間的距離更近, 所以實驗結果表明色基之間的距離對于能量傳遞效率具有很大的影響[25]。近年來, 超快時間分辨光譜技術研究也被應用于研究藻膽體內能量的傳遞過程[41-48]。此外, 利用LB膜技術可以模擬藻膽體的組裝, 通過對不同藻膽蛋白進行人為的排列, 組裝的復合物可以更為方便的研究能量傳遞的過程[49-50]。

目前已經報道了大量藻膽蛋白的高分辨率晶體結構, 這不僅為藻膽體裝配過程提供了線索, 同時也為研究能量傳遞提供了依據。雖然藻膽體的能量傳遞功能與其本身的結構密切相關, 但是其結構卻因為培養件的不同而呈現多樣化, 例如“桿狀復合物”的長度可以隨光照、溫度、CO2和氮源等培養條件的不同而變化, 因此關于“桿狀復合物”能量傳遞的機制研究較多。藻膽體的“桿狀復合物”, 通常由3~5個同種藻膽蛋白垛疊在一起。關于能量在“桿狀復合物”中的傳遞途徑, 目前有兩種模型。一種是“限制動力學”模型(Diffusion-limited kinetic model)[27]。該模型認為能量在(αβ)3形成的圓盤結構之間的傳遞是限速步驟, 能量的傳遞時間與桿的長度成正比; 另一種模型是“陷阱限制”模型(Trap-limcited model)[51]。該模型認為, 能量可以在“桿狀復合物”內自由傳遞, 藻紅蛋白與藻藍蛋白交界處的能量傳遞是限速步驟。由于藍藻藻膽體通常不含有藻紅蛋白, 其限速步驟由藻藍蛋白與別藻藍蛋白交界處的“陷阱”代替。

通過電子顯微鏡觀察, 發現在藻膽體內, 不同的藻膽蛋白間存在5種常見的組裝方式(圖6)[52]。PC和APC的組裝方式主要是“back to side”。PE和PC六聚體之間的組裝方式主要是“back to back”。當以“back to back”方式組裝的PE和PC六聚體是R-PE和R-PC時, R-PE和R-PC六對色基間的距離均小于40 ?, 能量從R-PE傳遞到R-PC的途徑可能是: PEβ84→PCα84 (35 ?), PEβ84→PCβ84(27 ?), PEα84→PCβ84(35 ?), PEα84→PCα84(32 ?), PEβ50→PCβ84(35 ?)。PEβ50和PCβ84色基間的相對距離并不利于能量的傳遞, 所以PEβ50→PCβ84常作為輔助途徑[52]。以“back to back”方式組裝的過程中, PEβ155、PEα140α和PCβ155通常不參與能量傳遞[43]。R-PE 1.9 ?分辨率的晶體結構顯示, PEα140和PCβ155色基之間的距離約3.4 ?, 推測PE和PC間存在“parallel side to side”組裝方式, 使能量能夠有效地從PEα140傳遞給PCβ155。

圖6 藻膽蛋白的組裝類型

3 結語

自20世紀以來, 研究人員對藻膽體和藻膽蛋白進行了大量的研究, 獲得了很多高分辨率的藻膽蛋白晶體結構。相對于光合作用的其他蛋白結構, 藻膽蛋白構成的藻膽體具有更為復雜的結構和更為靈活的組裝方式, 在2017年之前僅有兩種藍藻完整藻膽體結構被解析, 分別是陸生發菜藻膽體(分辨率為2.8 nm)和魚腥藻sp.藻膽體(分辨率為2.1 nm)。此外, 由于缺乏連接蛋白的結構信息, 所以目前關于完整藻膽體組裝過程的報道也較少。

在過去的10年中, 關于藻膽體內部和藻膽蛋白之間的能量傳遞過程的研究進展也較為緩慢。一方面, 由于藻膽蛋白的空間結構是柔性的, 藻膽蛋白的色基構象也處于動態變化中, 色基與所處的微環境之間存在著錯綜復雜的相互作用, 計算機無法模擬出復雜的動態變化過程; 另一方面, 藻膽體內通常含有幾百個色基, 能量傳遞的途徑復雜, 并且傳遞形式多樣。

2017年10月, 隋森芳團隊攻克了藻膽體在制樣時穩定性差、具有優勢取向等難題, 首次報道了完整紅藻藻膽體的近原子分辨率的三維結構, 為揭示藻膽體的組裝過程和光能傳遞過程提供了基礎。隨著研究的深入, 未來若能將物理科學和生命科學相交叉, 充分運用圓二色光譜技術、瞬態光譜實驗研究技術、冷凍電鏡單顆粒三維重構技術、STM操縱、局域電場的共振增強調控等技術, 對藻膽體的結構以及能量傳遞過程進行更為深入細致的研究, 有希望在光合作用領域取得更多的突破性成果。

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Structure and Energy Transfer of Phycobilisome

WANG Xiao-xiao1, 2, QIN Song1, YANG Ge2, LI Wen-jun1

(1. Yantai Institute of Coastal Zone Research, Chinese Academy of Sciences, Yantai 264003, China; 2. Academy of Life Science, Qufu Normal University, Qufu 273165, China)

Phycobilisome (PBS) is a unique light-harvesting pigment complex of red algae and cyanobacteria. It consists of water-soluble phycobiliproteins and linker polypeptides. PBS plays an important role in absorbing and transferring energy during photosynthesis. PBS, as a water-soluble protein complex, is located on the stroma side of the thylakoid with an average molecular weight of up to 10 Mu. PBS can harvest light energy of different wavelengths and can transfer energy to the photoreaction center with an efficiency of more than 95%. Due to its broad absorption wavelength range and environmental friendliness, PBS has great research significance in the theoretical and practical applications of photosynthesis. This review summarizes the research progress on the structure and energy transfer of PBS.

phycobilisome; phycobiliproteins; structure; energy transfer

(本文編輯: 梁德海)

[National Marine Economic Innovation and Development Demonstration (Marine Economic Development and Innovation Demonstration City Start-up Fund) Project, No.YHCX-SW-Y-2017-01; Yantai Science and Technology Plan Project, No.2016JHZB007]

Jan. 22, 2017

王肖肖(1990-), 女, 山東濟寧人, 碩士研究生, 研究方向為生物學, 電話: 0535-2109089, E-mail: cpra_yic@sina.com; 李文軍,通信作者, 博士, 助理研究員, 研究方向為海洋生物學, 電話: 15605350917, E-mail: wjli@yic.ac.cn

Q944

A

1000-3096(2017)12-0139-07

10.11759/hykx20170627002

2017-01-22;

2017-05-15

國家海洋經濟創新發展示范(海洋經濟發展創新示范城市啟動基金)項目(YHCX-SW-Y-201701); 煙臺市科技計劃項目(2016JHZB007)