噴射蒸煮處理對米糠蛋白功能特性及體外消化性的影響

夏 寧 胡 磊 王金梅 周小玲 楊曉泉

噴射蒸煮處理對米糠蛋白功能特性及體外消化性的影響

夏 寧1，2胡 磊1王金梅1周小玲1楊曉泉1

(華南理工大學輕工與食品學院1，廣州 510640)
(廣西大學輕工與食品工程學院2，南寧 530004)

研究了噴射蒸煮(HTC)處理對天然米糠蛋白(RBP)與熱穩定米糠蛋白(HRBP)提取的影響，并對蛋白的粒度、亞基組成、接枝度、功能性及體外消化性能進行表征。研究表明:HTC處理能顯著提高RBP與HRBP的得率(分別從44．9%與14．8%增加到52．2%與44．5%)，但對蛋白的純度沒有顯著影響。HTC處理后RBP與HRBP的粒度分別從73．6 nm與149．1 nm 降低到46．8 nm與96．6 nm，同時生成接枝度28．0%與9．4%的糖基化產物。SDS－PAGE電泳圖譜表明，處理后的米糠蛋白生成高分子質量的蛋白聚集體與糖基化產物。HTC處理更有利于HRBP功能性與消化性的提高，且HRBP具有RBP類似的溶解度曲線、起泡能力、泡沫穩定性與良好的乳化能力與消化能力，盡管該處理降低了天然米糠蛋白的消化性。

熱穩定化米糠 天然米糠 米糠蛋白 噴射蒸煮 起泡特性 乳化特性 體外消化

米糠是一種未被充分利用的大米加工的副產物，蛋白占總質量的11．3% ～14．9%［1］，盡管含量較低，但米糠產量巨大，仍具有很強的應用潛力。此外米糠蛋白因其良好的營養及功能特性，使其受到越來越多的關注［2－3］。目前，對米糠蛋白的研究主要集中在提取與功能性研究上，但是由于米糠自身的組成復雜，包括大量的淀粉、纖維素、植酸和灰分，復雜的蛋白組成(包括37%清蛋白、36%球蛋白、22%谷蛋白與5%醇溶谷蛋白)［4］，以及在加工和貯藏過程中為抑制脂肪酶的活性所進行的熱穩定化處理。常見的米糠穩定化處理包括干熱、濕熱、微波及擠壓穩定化處理，均會對米糠中的營養物質造成損失，從而影響到米糠蛋白的提取。

Prakash等［5］利用傳統的堿溶酸沉方法，分別從天然米糠和熱穩定米糠中提取純度為71．0%與39．5%的濃縮蛋白，但高的提取率是以高的堿液濃度為代價，容易導致蛋白變性，生成有害的賴胺酰胺。Hamada［6］報道使用堿性蛋白酶獲得高提取率的米糠分離蛋白，蛋白提取率隨著水解度的增加而增加，當水解度達到10%時，蛋白提取率可達到92%，然而過度的水解使得大部分蛋白產品風味較差，均含苦味肽段。Anderson 等［7］和 Tang 等［8］分別采用不同的物理處理對不同來源的米糠進行處理，研究表明物理處理能夠保留蛋白的品質，但很難提高米糠蛋白的提取率，尤其對熱穩定米糠的影響更小。上述提到的幾種提取方法難以得到得率、純度、功能性質都相對完備的產品。

噴射蒸煮技術(HTC)作為高溫高剪切力作用下的水熱技術已經用在對擠出－壓榨法制備的變性豆粕上，能有效提高變性豆粕的蛋白溶出率［9］，改善蛋白質功能性質。本研究采用噴射蒸煮技術對天然米糠與熱穩定米糠進行處理，制備具有一定純度和得率的米糠蛋白，并對制得的蛋白結構、功能性質和消化特性進行表征與比較，為噴射蒸煮技術在植物難溶蛋白提取工業化應用上提供理論支持。

1 材料與方法

1．1 材料與設備

天然米糠、熱穩定化米糠:山東中稻公司提供;胃蛋白酶(效價1∶10000)、胰蛋白酶(效價1∶250):美國Sigma公司;標準分子質量:北京鼎國生物科技公司;其他試劑均為分析純。

CR22G型冷凍離心機:日本Hitachi公司;Mastersize2000粒度分布儀、Zeta電位、納米粒度分布儀:英國Malvern公司;噴射蒸煮發生器:廣州南聯食品機械公司;DYCZ－30型電泳槽、ECP3000三恒電泳儀:北京六一儀器廠。

1．2 試驗方法

1．2．1 米糠蛋白的制備

分別稱取一定量的天然米糠與熱穩定米糠與去離子水按料液比1∶15混合，調pH 9．0，室溫攪拌1 h后，8 000×g離心20 min。上清液調pH至等電點4．0沉淀蛋白質，8 000×g離心20 min后，蛋白沉淀水洗、復溶，冷凍干燥后即得米糠蛋白對照樣品HRB與RB。

噴射蒸煮處理:將攪拌1 h的料液置于噴射蒸煮器中120℃處理60 s，其余操作同對照樣品，分別為HRB－HTC與RB－HTC。蛋白質含量采用微量凱氏定氮法測定，蛋白質轉化系數5．95。

1．2．2 蛋白粒度及接枝度

米糠蛋白粒徑的測定采用納米粒度分布儀。蛋白溶于pH 7．2、10 mmol/L的磷酸緩沖液并稀釋至0．2%，過0．45μm濾膜，25℃進行測量，取3次測量平均值。米糠蛋白接枝度測定采用OPA方法［10］，通過對樣品游離氨基酸含量的測定反映在噴射蒸煮前后蛋白發生糖基化反應的程度。

1．2．3 十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電泳(SDSPAGE)

米糠蛋白的SDS－PAGE根據 Laemmli報道的方法［11］。分離膠質量分數為15%，濃縮膠質量分數為5%。稱取2．0 mg蛋白，加入200μL電泳緩沖液，混勻，沸水煮5 min。上樣量10μL，凝膠電泳于恒流下進行，濃縮膠電流40 mA，進入分離膠后電流調為80 mA。凝膠分別采用0．25%考馬斯亮藍(R－250)溶液與PAS染色電泳來分析普通蛋白與糖基化產物中多糖的存在。

1．2．4 溶解度

取1．000 g米糠蛋白加入100 mL水，室溫下攪拌30 min。在攪拌過程中用1 mol/L的NaOH溶液調溶液 pH 為 2．0，3．0，4．0，4．5，5．0，6．0，7．0，8．0，9．0，10．0。10 000 ×g離心30 min 后，測定上清液中的蛋白質含量。上清液的蛋白總含量與樣品蛋白總含量的比值即為溶解度。

1．2．5 米糠蛋白制備的乳液性質

米糠蛋白乳液的制備:將一定質量的米糠蛋白分散溶于蒸餾水制備出蛋白質量分數1%的貯備液4℃存放備用。將蛋白和玉米油按1:20的比例混合，將樣品于室溫下攪拌0．5 h以上，確保充分混合。在均質前將混合液經高速剪切機5 000 r/min混合2 min，得到粗乳濁液，然后經高壓均質機40 MPa，均質2次，得到不同的米糠蛋白乳液。

米糠蛋白乳液粒度的測定:采用Mastersizer 2000粒度分布儀測定乳液粒徑大小。顆粒折射率:1．520;顆粒吸收率:0．001;分散劑:水;分散劑折射率:1．330;泵的轉速:2 500 r/min。試驗采用表面積平均粒徑(d32)、體積平均粒徑(d43)表征液滴粒度的大小。

米糠蛋白乳液 ζ－電位的測定:將乳液用5 mmol/L緩沖液稀釋50倍，采用Nanoseries ZS電位測定儀測定乳液的電位大小。

1．2．6 起泡性

配制100 mL 1%米糠蛋白溶液，用高速分散均質機均質5 000×g均質2 min，快速移至100 mL的量筒，記錄泡沫所占的體積，記為V0，用以評估蛋白溶液起泡能力大小。

將裝有溶液的量筒放在(30±1)℃的水浴鍋中靜置30 min后，記錄泡沫的殘留體積Vr。V0與Vr可用于計算泡沫穩定性，泡沫穩定性 =(Vr/V0)×100%

1．2．7 體外消化

米糠蛋白的體外消化試驗根據Nunes等［12］報道的體外消化模型進行，氮釋放量的測定采用TCA－NSI法。具體操作步驟如下:取適量蛋白樣品溶于pH 1．5的HCl溶液形成1%的分散液，置于37℃水浴鍋中預熱3～5 min，然后加入適量的胃蛋白酶進行酶解。分別在不同消化時間(0、1、5、10、30、60 和120 min)取樣待測，所取的樣品調至pH 7．0中止反應。待胃蛋白酶消化結束(120 min)后，調節至pH 7．0，加入適量的胰蛋白酶再消化120 min，期間在不同消化時間(0、1、5、10、30、60 和 120 min)取樣待測。同時對體外消化過程中的亞基降解情況進行SDSPAGE 的分析，具體方法見1．2．3。

1．3 統計分析

所有數據都是3次測定的平均值，利用一維方差分析的LSD比較樣品平均值之間的差異顯著性。

2 結果與討論

2．1 米糠蛋白的提取

HTC處理前后米糠蛋白的提取率與純度如圖1所示。對天然米糠而言，傳統的堿溶酸沉方法能提出44．9%，純度為73．1%的米糠蛋白，而對熱穩定米糠而言，只能提出14．8%，純度68．1%的蛋白。120℃、60 s的HTC處理能顯著提高天然米糠與熱穩定化米糠的蛋白提取率分別達到52．2%與44．5%，且對熱穩定米糠的影響更大，但是該處理對蛋白的純度的影響并不大，所有蛋白樣品的純度范圍為68．1%～73．1%。熱穩定米糠蛋白提取率低于天然米糠的原因是由于米糠的熱穩定化處理會導致蛋白的變性聚集，從而降低蛋白的提取［8］。HTC處理后提取率提高的原因可能是由于料液中難溶的蛋白在120℃的高溫與高剪切力的作用下，蛋白分散性增加，并降低其粒度，從而提高蛋白的溶解度。類似的現象也出現在HTC輔助提取擠壓變性的大豆蛋白的研究上［9］。

圖1 HTC處理對米糠蛋白提取率與純度的影響

2．2 米糠蛋白的結構特性

2．2．1 蛋白粒度大小及接枝度分析

不同米糠HTC處理前后蛋白的粒度數據如表1所示。HTC處理后，HRB與RB的粒徑分別從149．1 nm 與73．6 nm 降低到96．6 nm 與 46．8 nm，蛋白的粒徑顯著降低，且來源于熱穩定米糠的蛋白粒徑明顯大于天然米糠蛋白。這主要是由于米糠在熱穩定化過程中，天然的米糠蛋白容易變性聚集生成富含二硫鍵的聚集體，使得蛋白粒徑增加［8］。但是HTC處理中的高溫高濕條件，又會進一步使這些大的聚集體解離，從而降低蛋白的粒徑，這也可能是蛋白提取率提高的主要原因。另外，對HTC處理前后米糠蛋白與米糠中的還原糖的接枝情況的分析表明，熱穩定米糠蛋白與天然米糠蛋白的接枝度分別為9．4%與28%。這說明部分蛋白的游離氨基可能在HTC的濕熱處理后，與米糠中的還原糖在發生美拉德反應，生成富含糖鏈的分子質量更大的糖基化產物，從而引起蛋白功能性質的改善與提高。且生成的糖基化產物在米糠蛋白的PSA染色的聚丙烯酰胺凝膠電泳中也可以觀察到。

表1 不同米糠蛋白的平均粒徑與接枝度

2．2．2 米糠蛋白亞基特性分析

對米糠蛋白的SDS－PAGE圖譜分別進行考馬斯亮藍和PSA糖染色來反映HTC處理前后提取的米糠蛋白的亞基結構與糖基化產物的變化。從圖2考馬斯亮藍染色的SDS－PAGE圖譜反映對照的熱穩定米糠蛋白與天然米糠蛋白分子質量范圍主要由在43 000～97 400 u，20 100～43 000 u和＜ 20 100 u的電泳條帶組成。HTC處理后，在HRB－HTC的條帶2與RB－HTC的條帶4的濃縮膠的入口和濃縮膠與分離膠的交界面都出現大的聚集體，且不能被還原劑β－巰基乙醇降解，說明這些高分子質量的聚集體有可能是由生成的糖基化產物組成。對該蛋白的電泳條帶進行PSA糖染色來分析發現:HTC處理后，在HRB－HTC的條帶2與RB－HTC的條帶4濃縮膠的入口和濃縮膠與分離膠的交界面出現高分子質量的糖染色的特征譜帶，且條帶4的染色強度高于條帶2，這與RB－HTC蛋白的接枝度高于HRBHTC蛋白接枝度的數據是一致的(表1)，這表明米糠中部分蛋白和還原糖在HTC的熱處理過程中以共價鍵形式結合，生成分子質量較大的糖基化產物。蛋白質肽鏈上糖鏈的引入，增加了蛋白的溶解性，從而改善蛋白的結構與性質。

圖2 不同米糠蛋白組分的SDS－PAGE蛋白染色與糖染色圖譜

2．3 米糠蛋白的功能特性

2．3．1 米糠蛋白溶解度

溶解度直接影響蛋白質的提取、純化、分離條件與功能性質，與蛋白空間結構有密切關系，此外也受到溫度、pH等環境因素的影響。圖3為4種米糠蛋白的溶解度－pH曲線。在等電點附近(pH 4．0～5．0)，蛋白的溶解度最低;在高 pH條件下(pH＞7．0)，凈的負電荷的增加有利于溶解度的迅速增加，而在低pH條件下(pH＜3．0)，溶解度的增加取決于正電荷的增加，且在堿性條件的蛋白溶解性明顯高于酸性條件。從圖3中還可以觀察，來源于熱穩定米糠的蛋白對照樣品的等電點在pH 4．0左右，低于其他3個樣品。這種等電點向低pH漂移的原因可能是由于天然米糠蛋白在熱穩定化過程中發生的強烈的聚集，形成二硫鍵交聯的蛋白聚集體。但對米糠進行噴射蒸煮處理后，米糠蛋白溶解度的改變，一方面可能與可能熱處理中難溶的蛋白聚集體變性展開形成新的可溶性聚集體有關，另一方面可能與在該處理過程中形成的糖基化產物有關，即蛋白上糖鏈的引入，羥基的親水特性有助于蛋白的溶解。

圖3 米糠蛋白的溶解度曲線

2．3．2 米糠蛋白起泡性

蛋白質的起泡能力與起泡穩定性反映了蛋白在降低水和空氣界面表面張力的能力，與蛋白質分子結構密切相關，應用到食品體系中能增加產品的體積又起到酥松的作用。由表2可知，來源于天然與熱穩定化米糠的蛋白呈現出完全不同的起泡容量與起泡穩定性，天然米糠蛋白的起泡容量為41．8 mL，顯著高于熱穩定米糠蛋白的27．8 mL;當對米糠進行HTC處理后，熱穩定米糠蛋白的起泡容量增加到36．1 mL，而天然米糠蛋白的起泡容量沒有明顯變化。從表2也可以觀察，兩種蛋白的泡沫穩定性與起泡容量有著類似的變化趨勢，即天然米糠蛋白具有較高的起泡穩定性，而HTC處理有利于改善熱穩定米糠的穩定性。這種變化的原因一方面可能是由于HTC處理使熱穩定米糠蛋白聚集體分子展開，分子柔性增加，容易吸附在氣－水界面上;另一方面可能與接枝后的蛋白容易吸附在氣－水界面上，形成立體的網絡結構，增加了膜的厚度和機械強度，有利于泡沫的穩定性的提高。

表2 米糠蛋白的起泡特性與其穩定的乳液表面積平均粒徑(d32)、體積平均粒徑(d43)與ζ－電位

2．3．3 米糠蛋白乳液性質

利用4種米糠蛋白穩定的乳液表面積平均粒徑(d32)、體積平均粒徑(d43)與ζ－電位如表2所示。天然米糠蛋白制備的乳液d32與d43分別為2．83μm與4．15μm，高于熱穩定米糠蛋白制備的乳液粒徑2．48μm與3．27μm，相應的RB的ζ－電位的絕對值(－40．30 mV)卻低于 HRB 樣品(－47．00 mV)。HTC處理天然與熱穩定化米糠后，蛋白乳液的d32與d43都有顯著降低，但是相對應得ζ－電位的絕對值反而增加，反映了HTC處理后的蛋白乳液具有更好的乳化特性。HTC處理導致乳液特性改變的原因一方面可能是由于HTC的熱處理導致米糠蛋白結構展開，暴露出更多的疏水基團，聚集在油相的表面，降低蛋白的界面張力，形成油滴表面的保護層，阻止油滴聚集，降低乳液的平均粒徑，增加乳液的穩定性;另一方面，糖基化產物的生成，使得蛋白溶解度提高，分子間空間位阻增大，更加有效地阻止了油滴的聚集和乳化狀態的破壞，因而提高了蛋白的乳化性。

2．3．4 米糠蛋白體外消化性

胃蛋白酶－胰蛋白酶體外試驗模擬人體消化HRB，HRB－HTC，RB和RB－HTC的過程來反映米糠蛋白亞基降解的情況。由于米糠蛋白的組分復雜，由清蛋白、球蛋白、谷蛋白和醇溶蛋白組成，且分子質量跨度很大，在電泳圖譜上常表現出連續的條帶分布。由圖4可以看出，在胃蛋白酶消化階段，4種蛋白在與胃蛋白酶接觸的1 min內，其分子質量大于31 000 u的組分幾乎被完全裂解，形成分子質量較低的寡肽(見圖4的Lane2與Lane15)。但是被HTC處理后提取的HRB－HTC與RB－HTC在隨后的2 h，亞基的降解程度要慢于未被處理的蛋白，反映了HTC處理后蛋白的抗消化性略高于未處理的樣品。此外，4種蛋白在胰蛋白酶中的消化情況與在胃蛋白酶中的消化情況有些相似，也是在消化開始的1 min內即幾乎全部裂解，生成大量分子質量低于14 400 u寡肽，在隨后的消化過程中，產生的小分子質量寡肽被繼續裂解成分子質量更小的肽(已經難易染色或跑出分離膠)。這與隨后的可溶性氮釋放情況是一致的。

圖4 不同米糠蛋白體外消化過程的SDS－PAGE圖譜

蛋白體外消化過程中的可溶性氮釋放變化情況可以補充SDS－PAGE結果反映蛋白質被消化的情況。如圖5所示，在胃蛋白酶消化階段，4種蛋白質的可溶性氮釋放量增加趨勢相似，都是在消化的起始階段(0～30 min)急劇增加，然后增加趨緩，直到胃蛋白酶消化結束而到達最大值。在胃蛋白酶消化的120 min內，HTC處理前后天然米糠蛋白(RB，RBHTC)的可溶性氮釋放量分別為50．6%和60．3%，一直高于熱穩定米糠蛋白(HRB，HRB－HTC)的36．8%和48．4%，這可能由于熱穩定米糠中的蛋白主要以高分子質量的熱聚集狀態存在，溶解性較低，使得胃蛋白酶作用位點暴露程度不如天然米糠蛋白所致。HTC處理過程中的高溫，會導致天然米糠蛋白的熱變性與聚集，引起消化性的降低;但HTC對熱穩定米糠的處理，相反會引起消化性的增加，原因可能是熱穩定化過程中變性的蛋白聚集體會在HTC高溫高濕的環境下，聚集的蛋白結構進一步展開，暴露出更多的胃蛋白酶作用位點，有利于酶的作用。在進一步的胰蛋白酶消化階段，4種蛋白質的可溶性氮釋放量的變化趨勢基本一樣。在最初的1 min內，RB、RB－HTC、HRB與HRB－HTC的可溶性氮釋放量分別激增至 69．7%、85．3%、74．9% 與 77．9%，之后則增速降低但趨勢一樣，至消化結束(120 min)時分別到達 84．4%、93．7%、86．4% 和 86．5% ，這種變化的原因尚不清除。結合SDS－PAGE分析結果，可以認為米糠蛋白容易被消化，非常適合人類食用，且HTC處理有利于熱穩定蛋白的消化性能的提高。

圖5 不同米糠蛋白體外消化過程中氮釋放量的變化

3 結論

本研究以天然米糠與熱穩定米糠為原料，采用120℃、60 s的HTC處理提取米糠蛋白，并對蛋白的提取率、純度、粒度、亞基組成、功能性及消化性能進行表征和比較。HTC處理米糠，尤其是熱穩定化米糠，將顯著提高蛋白的提取率，但對蛋白的純度沒有顯著影響。HTC處理能使難溶的米糠蛋白形成部分可溶性的聚集體或者生成糖基化的產物，這將有助于提高蛋白的溶解度、起泡性、乳化性與消化性。

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Effect of Hydrothermal Cooking Treatment of Rice Bran on Functional Properties and In Vitro Digestibility of Protein

Xia Ning1，2Hu Lei1 Wang Jingmei1 Zhou Xiaoling1 Yang Xiaoquan1
(College of Light Industry and Food Sciences，South China University of Tech－nology1，Guangzhou 510640)
(Department of Light Industry and Food Engineering，Guangxi University2，Nanning 530004)

Protein concentrates were prepared from un－stabilized and heat－stabilized rice bran by Hydrothermal Teatment Cooking(HTC)，and the size，subunit molecular weight distribution，functional property and in vitro digestibility of rice bran protein were also evaluated．HTC evidently improved the protein extraction yield(increased from 44．9%and 14．8%to 52．2%and 44．5%，respectively)，but had no significant effect on the protein purity(P ＜0．05)．The size of protein from un－ stabilized and heat－ stabilized rice bran decreased from 73．6 nm and 149．1 nm to 46．8 nm and 96．6 nm，respectively．SDS－ PAGE electrophoresis indicated that HTC resulted in the appearance of high molecular soluble protein aggregates and glycosylation products．The protein from heat－ stabilized rice bran by HTCexhibited similar protein solubility，foam capacity and stability，and excellent emulsifying property to the protein from un－stabilized rice bran．Heat－stabilized rice bran protein showed high in vitro digestibility after HTC treatment，but un－ stabilized rice bran protein showed lower digestibility than untreated protein．

heat－stabilized rice bran，un－ stabilized rice bran，rice bran protein，hydrothermal cooking，foam property，emulsifying property，external digestion

TS201．1

A

1003－0174(2012)05－0044－06

廣東省科技廳農業攻關(2009A08029001)

2011－12－27

夏寧，女，1977年出生，講師，植物蛋白

楊曉泉，男，1965年出生，教授，博導，植物蛋白