鐵蛋白鐵釋放機理的研究進展

白宇飛，張 拓，李美良，趙廣華

（中國農業大學食品科學與營養工程學院，CAU and ACC航天食品研究聯合實驗室，北京100083）

鐵蛋白鐵釋放機理的研究進展

白宇飛，張 拓，李美良，趙廣華*

（中國農業大學食品科學與營養工程學院，CAU and ACC航天食品研究聯合實驗室，北京100083）

鐵蛋白是一種廣泛存在于生命體中的鐵貯藏蛋白，具有調節機體鐵代謝平衡和去除二價鐵毒性的雙重功能。缺鐵嚴重影響著全球近一半人的健康，研究表明，鐵蛋白具有良好的補鐵活性而且安全、高效，能夠取代具有毒副作用的傳統補鐵試劑。因此，尋求并開發以鐵蛋白為原料的新型補鐵功能食品已成為一種趨勢。為了更科學地應用于實踐和開發，對鐵蛋白理化性質及其生物學功能的闡明顯得頗為重要。目前，關于鐵蛋白鐵釋放機理的研究分為體外和體內兩個方面，體外機理涉及還原劑和螯合劑的共同作用，而體內機理主要涉及降解途徑和酶介導的還原釋放途徑。綜述了國內外有關鐵蛋白鐵釋放機理的研究進展，以期為新型補鐵功能食品的開發提供理論依據。

鐵蛋白，鐵釋放機理，功能食品

鐵是生物體生存所必需的微量元素之一，鐵可以形成血紅素（heme）、鐵硫原子簇（iron-sulfur clusters）以及其它一些非血紅素鐵化合物，這使得它在檸檬酸循環、呼吸鏈中的電子傳遞、生物固氮、蛋白質和核酸的合成等諸多生理代謝過程中扮演著舉足輕重的角色[1]。鐵缺乏是一個全球性的問題，據世界衛生組織2005年統計數據顯示，全球大約有35億人口缺鐵，其中大多數是婦女和兒童，發展中國家40%～50%的5歲以下兒童和50%以上的孕婦不同程度的患有缺鐵癥。因此，改善鐵素營養狀況，是世界也是我國迫切需要解決的問題。傳統的補鐵制劑主要是二價的非血紅素鐵（如硫酸亞鐵、有機酸亞鐵鹽類等），一方面由于這些補鐵制劑的吸收效率不高，導致補鐵效果不理想[2]；另一方面，如果體內鐵等金屬離子聚積過多，會誘發產生大量自由基，從而造成組織和臟器的氧化損傷，增加罹患癌癥的風險。因此，尋找一種安全、高效的補鐵制劑勢在必行。鐵蛋白（ferritin）是廣泛存在于植物、動物和微生物中的鐵貯藏蛋白，在哺乳動物體內它儲存的鐵大約占機體含鐵總量的25%，對機體微環境的鐵代謝平衡起著關鍵作用[2-3]。研究證明，鐵蛋白具有和硫酸亞鐵相同的補鐵效果[1]，并且能夠有效地防止體內因鐵素過多引起的鐵中毒，所以將鐵蛋白開發成新型補鐵功能食品已成為一種趨勢。由于對鐵蛋白理化性質及其生物學功能的闡明直接關系到未來新型補鐵功能食品的開發，為了更清楚地解釋鐵蛋白被機體攝入后鐵的利用途徑、利用效果及其影響因素，對鐵蛋白的鐵釋放機理的闡明就顯得尤為重要，因此綜述了國內外有關鐵蛋白鐵釋放機理的研究現狀。

1 鐵蛋白的結構和功能

典型的鐵蛋白是由24個亞基締合成的中空球形分子，內徑7～8nm，外徑12～13nm，厚度2～2.5nm[4]。當細胞內Fe（Ⅱ）含量高時，Fe（Ⅱ）能夠通過Fenton反應活化H2O2，產生羥自由基（·OH），導致細胞被氧化損傷，為防止這一過程的發生，鐵蛋白通過它的亞鐵氧化中心將Fe（Ⅱ）還原為無毒的Fe（Ⅲ），并形成鐵核儲藏在蛋白腔中，1分子鐵蛋白最多可儲存4500個Fe（Ⅲ）；當細胞需要鐵時（Fe（Ⅱ）濃度低時），鐵蛋白在還原劑的幫助下將Fe（Ⅲ）還原成Fe（Ⅱ）并釋放出來供細胞代謝利用，所以鐵蛋白具有去除Fe（Ⅱ）毒性和調節鐵代謝平衡的雙重作用[5-6]。

圖1 鐵蛋白亞基的結構Fig.1 The structure of ferritin subunit

鐵蛋白的亞基從N端起是4個較長的α螺旋（A、B、C、D），C末端由第五個較短的α螺旋（E）構成，A和B、C和D分別以反平行方式排列成螺旋束，B和C螺旋之間由一段稱為BC-環的氨基酸鏈連接，E螺旋位于螺旋簇的尾端并與之形成60°夾角[4，7]如圖1所示。動物鐵蛋白主要存在于細胞質中，是由兩種亞基構成的異聚體，H-型亞基（重鏈，分子量約為21.0ku）和L-型亞基（輕鏈，分子量約為19.5ku），二者具有54%的序列相似性[8]。H亞基包含一個由His65、Glu27、Glu61、Glu107、Tyr34、Glu62和Gln141七個保守氨基酸殘基組成的亞鐵氧化中心（ferroxidase site）主要負責Fe（Ⅱ）的快速氧化，1個亞鐵氧化中心可以結合2個Fe（Ⅱ）；而L亞基缺乏亞鐵氧化中心，不能氧化Fe（Ⅱ），但有一個成核中心（nucleation site），負責礦化核的形成[9]。植物鐵蛋白只含有H-型亞基，這種H-型亞基既有氧化還原位點，又有成核位點，與動物H-型亞基具有約40%的序列相似性。另外植物鐵蛋白H-型亞基又分為兩種類型，分子量26.5ku的H-1亞基和28.0ku的H-2亞基，二者具有約80%的序列相似性[10-11]。此外，植物鐵蛋白不存在于細胞質中，而是存于質體中，如種子的淀粉體。其亞基在形成初期是一種前體物質（32ku），該前體物質N端具有獨特的引肽（transit peptide，TP）和伸展肽（extension peptide，EP），引肽幫助前體物質定位并轉運到特定質體中后被切除，余下的即是組裝鐵蛋白的成熟亞基[12-13]。成熟亞基N端的EP具有24個氨基酸殘基，其中11個氨基酸殘基形成疏水的小α螺旋，稱為P螺旋。EP具有一些獨特的功能，例如，當鐵蛋白結合的鐵超過48個以后，EP就具有了第二亞鐵氧化中心的作用，負責Fe（Ⅱ）的表面氧化[14]，此外也與鐵離子的還原釋放有關[15]。

組成鐵蛋白的24個亞基外形近似圓柱體（長約5nm，寬約2.5nm），每兩個亞基平行成為一對，首尾相對作為一個面，使鐵蛋白成為了呈432點對稱的菱形十二面體結構。在該十二面體上，沿2、3、4重旋轉軸分別為鐵蛋白的12個二重軸通道、8個三重軸通道和6個四重軸通道。迄今為止，對于上述三種通道的功能存在不同的看法，達成共識的是，三重軸通道是鐵蛋白與外部環境進行物質交換的通道。在動物鐵蛋白中，三重軸通道是親水性殘基組成的親水通道，四重軸通道是疏水性殘基組成的疏水通道；而在植物鐵蛋白中，三重軸和四重軸通道都是親水性的。二者在這點上的不同目前還不清楚。

圖2 鐵蛋白的結構Fig.2 The structure of ferritin

2 鐵蛋白的鐵釋放機理

2.1 鐵蛋白鐵釋放的通道

一般認為，鐵蛋白的三重軸通道是鐵蛋白鐵釋放的通道。Takagi H等將鐵蛋白H亞基上的第134位亮氨酸突變成脯氨酸后，重組成鐵蛋白（rH-L134P），以NADH/FMN為還原劑、聯吡啶為螯合劑進行還原釋放實驗，與未突變的H亞基重組的鐵蛋白（rH）相比，rH-L134P的鐵釋放速率明顯高于rH，通過對rHL134P進行X射線晶體衍射，證明突變部位位于組成鐵蛋白三重軸通道的C-D螺旋鉸鏈區，由此推測三重軸通道不僅是鐵的入口還是鐵的出口[16]，至今此觀點仍被公認。

2.2 鐵蛋白鐵釋放的體外研究

在體外實驗中，釋放鐵蛋白腔內儲存的鐵一般是通過還原劑將Fe（Ⅲ）還原成Fe（Ⅱ）后，Fe（Ⅱ）在螯合劑引導下將Fe（Ⅱ）釋放出來[17]。在制備去鐵鐵蛋白（apo-ferritin）過程中，使用最多的是釋鐵速率較大的還原劑聯二亞硫酸鹽，其他的還原劑還有硫膠質、過氧化物、還原型黃素、還原型硫辛酸、抗壞血酸等[18-22]。Fe（Ⅱ）螯合劑有2，2’-聯吡啶、紅菲繞啉磺酸鹽、去鐵敏（ferrozine）等。但是，上述螯合劑或還原劑是否參與了機體內鐵蛋白鐵的釋放，迄今為止還沒有明確答案。此外，光還原作用可以促使鐵蛋白釋放鐵[23]。有研究推測NO能促使鐵蛋白釋放鐵[24]，但尚存爭議[25]。

關于Fe（Ⅲ）還原劑或螯合劑是否進入了鐵蛋白腔內，存在不同的說法。雖然從晶體結構上看鐵蛋白的三重軸通道的孔徑大約只有4?，但是很多實驗證實鐵蛋白的蛋白殼具有一定的柔性調節能力，即三重軸通道的孔徑可以在一定范圍內變化，允許一些稍大于孔徑的物質進入鐵蛋白腔內。有學者利用低角度中子散射（low angle neutron scattering）和核磁共振成像 （nuclear magnetic resonance imaging，NMRI）證實了蔗糖、麥芽糖（二者都大約為13?）能夠進入馬脾鐵蛋白的腔內[26-27]。另外，在馬脾鐵蛋白結晶化過程中，原卟啉Ⅸ被檢測到結合在蛋白殼內腔上[28]。鑒于此，人們認為一些小的還原劑能夠進入鐵蛋白腔內，直接和鐵核作用，在鐵核表面與鐵作用逐漸將鐵還原釋放，并推測小的Fe（Ⅲ）螯合劑（如羥吡啶酮）也能進入腔內幫助鐵離子向腔外轉移[29]。Yang X和Chasteen N D設計了四種直徑約9?的氮氧自由基分子，用電子順磁共振和凝膠色譜技術檢測發現：帶負電荷的分子沒有進入馬脾鐵蛋白的腔內，帶正電荷的分子和不帶電荷的極性分子進入了腔內，不帶電荷的非極性分子沒有進入腔內而是結合在了鐵蛋白上，由此他們推測，分子能否進入鐵蛋白除了與大小、濃度有關外，跟靜電作用也有很大關系[30]。

另外一種三價鐵的還原方式是通過蛋白殼上的電子傳遞鏈進行的，還原劑不必進入鐵蛋白腔內即可將Fe（Ⅲ）還原成Fe（Ⅱ）。Watt G D等發現，從棕色固氮菌提取的還原型黃素蛋白（AvFlpH2）、鐵氧化還原蛋白Ⅰ（AvFdⅠ）和從熱乙酸梭菌提取的鐵氧化還原蛋白（CtFd），這些高分子化合物也能還原鐵蛋白的鐵核，說明還原劑進入鐵蛋白的內腔不是鐵核被還原的必要步驟[31]。也有學者通過研究一系列還原性的有機分子對鐵蛋白鐵核的還原速率，發現其還原速率和氧化還原電勢的相關性要大于和分子量的相關性[32]。由上推測，不同的還原劑可能通過直接進入和間接電子傳遞這兩種方式引導鐵蛋白鐵的還原釋放。

2.3 機體內鐵蛋白鐵釋放的途徑

2.3.1 鐵蛋白通過降解途徑釋放鐵 動物鐵蛋白存在于細胞質中，它可以經過氧化修飾被蛋白酶體識別并水解，也可以被溶酶體吞噬后降解，伴隨著蛋白殼的降解，鐵重新回到細胞質中[33]。人們推測蛋白降解途徑是機體內鐵蛋白鐵的釋放的主要途徑。有研究表明，K562細胞株在發生急性鐵耗竭后，可利用鐵離子濃度的恢復是伴隨著細胞液中鐵蛋白的衰退而減少的，而且蛋白酶抑制劑亮抑酶肽（leupeptin）和胰凝乳蛋白酶抑制劑（chymostatin）能夠抑制這一現象的發生，證明了酶降解鐵蛋白的釋鐵途徑在生理缺鐵情況下的重要性[34]。

植物鐵蛋白也能通過降解途徑加速鐵的釋放，但機理與動物鐵蛋白明顯不同。Fu X等人對大豆種子鐵蛋白的研究表明，完整的植物鐵蛋白會發生自降解，而去除EP的鐵蛋白在相同條件下不會發生自降解，并通過實驗證明EP具有絲氨酸蛋白酶活性，由此說明，植物鐵蛋白獨特的EP肽段具有促使鐵蛋白自降解的作用，而這種自降解加速了鐵的釋放[15]。

2.3.2 酶介導的還原釋放途徑 有人推測，在生物機體內鐵蛋白的鐵核會被某種三價鐵還原酶還原，還原成的二價鐵離子仍存在于蛋白內，直到Fe（Ⅱ）受體出現，并推測在人類網織紅細胞中發現的一種分子量約為5600u的蛋白小分子可能是Fe（Ⅱ）受體[32]。

關于機體內的三價鐵還原酶，關注較多的是依賴NAD（P）H的鐵氧化還原酶，它能從NAD（P）H獲取電子轉移給黃素單核苷酸（FMN），還原型的黃素單核苷酸能起到電子穿梭機的作用，將鐵蛋白內Fe（Ⅲ）還原成Fe（Ⅱ）[35]。該酶具有很強的還原能力，能夠從鐵傳遞蛋白（transferrin）和乳鐵蛋白（lactoferrin）中將鐵還原釋放出來。至于還原型的FMN對鐵蛋白的還原方式，Jones T等發現FMNH2能還原鐵蛋白的天然鐵核和體外制備的鐵核，而當FMNH2連接上瓊脂糖后就只能還原體外制備的鐵核，不能還原鐵蛋白的天然鐵核，因此推測FMNH2是進入到鐵蛋白內對鐵核進行還原的[36]。

2.4 鐵蛋白鐵釋放的調控

鐵蛋白具有調節鐵代謝平衡和防止機體氧化損傷的雙重作用，與此功能相呼應的是，鐵蛋白在細胞內的表達是受鐵離子濃度和氧化應激狀態調控的。鐵蛋白的表達在植物中主要受到轉錄水平上的調控，誘導物是鐵離子和氧化物，在動物體內主要受到的則是翻譯水平上的調控。

動物鐵蛋白的mRNA的5’非翻譯區（5’UTR）中具有一段鐵調節元件（Iron Regulatory Element，IRE），鐵敏感蛋白IRP1和IRP2是能夠與IRE結合的阻遏蛋白，二者一旦結合，核糖體就不能結合到鐵蛋白mRNA上，翻譯過程無法進行。鐵離子的濃度調控著阻遏蛋白的活性，例如當鐵離子濃度高時，鐵結合到IRP1上，在其內形成鐵硫簇，IRP1構象變化獲得了順烏頭酸酶活性，而失去了結合mRNA的能力，鐵蛋白得以順利表達[37]。

關于鐵蛋白轉錄水平上的調控的報道相對較少，但不能忽視它的重要性。此調控方式借助轉錄因子結合DNA上的反應元件，如ARE（antioxidant responsive element），實現對鐵蛋白基因轉錄的調節[38]。

3 展望

從開發新型補鐵功能食品的角度來說，植物鐵蛋白比動物鐵蛋白來源更加豐富，并且以綠色植物為原料開發的功能食品具有安全、環保、經濟等優點，越來越受到消費市場的青睞，所以對植物鐵蛋白的開發利用和基礎研究顯得十分重要。然而鐵蛋白鐵釋放機理的研究主要集中于動物鐵蛋白，對于廣泛存在的植物鐵蛋白研究甚少，因此對植物鐵蛋白鐵釋放機理的研究是未來很值得關注的研究方向。

在鐵蛋白的基礎研究領域，相對于鐵蛋白的鐵氧化沉淀機理的研究，鐵蛋白鐵釋放機理的研究還停留在較低水平。一是由于生理條件下鐵的釋放涉及相關的酶及質體，增大了研究的范圍和復雜性；二是由于鐵蛋白鐵的釋放有多種途徑，其調控機制也有多種，要將這些都研究透徹無疑是一項巨大的工程。然而，對鐵蛋白鐵釋放機理的研究具有重大意義，絕不能淺嘗輒止。植物的萌芽和生長離不開鐵蛋白鐵的釋放，動物體內血紅素的生成也離不開鐵蛋白鐵的釋放，將鐵蛋白作為原料開發成新型補鐵功能食品的研究中，對鐵蛋白鐵釋放和利用率的探究是其中較為關鍵的一步。相信在未來幾十年中，鐵蛋白鐵的釋放機制一定會在眾多研究者的辛勤勞動下揭開神秘面紗。

[1]Davila-Hick P，Theil E C，Lonnerdal B.Iron in ferritin or in salts（ferrous sulfate）is equally bioavailable in nonanemic women [J].American Journal of Clinical Nutrition，2004，80：936-940.

[2]Theil E C.Iron，ferritin，and nutrition[J].Annual Review of Nutrition，2004，24：327-343.

[3]CrichtonRR，Charloteaux-WautersM.Irontransportandstorage [J].Eur J Biochem，1987，164：485-506.

[4]Harrison P M，Arosio P.The ferritins：molecular properties iron storage function and cellular regulation[J].Biochim Biophys Acta，1996，1275：161-203.

[5]Sathe S K，Lilley G G，Weever C N.High-resolution sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis of soybean（Glycine max L.）seed proteins[J].Cereal Chemistry，1987，4：380-385.

[6]Liu X，Theil E C.Ferritins：Dynamics management of biological iron and oxygen chemistry[J].Acc Chem Res，2005，38：167-175.

[7]Masuda T，Goto F，Yoshihara T，et al.Crystal structure of plant ferritin reveals a novel metal binding site that functions as a transit site for metal transfer in ferritin[J].J Biol Chem，2010，285：4049-4059.

[8]Boyd D，Vecoli C，Belcher D M，et al.Structural and functional relationships of human ferritin H and L chains deduced from cDNA clones[J].J Biol Chem，1985，260：11755-11761.

[9]Crichton R R，Herbas A，Chavez-Alba O，et al.Identification of catalytic residues involved in iron uptake by L-chain ferritins [J].J Biol Inorg Chem，1996，1：567-574.

[10]Masuda T，Goto F，Yoshihara T.A novel plant ferritin subunit from soybean that is related to a mechanism in iron release[J].J Biol Chem，2001，276：19575-19579.

[11]Li C R，Fu X P，Zhao G H.Two different H-type subunits from pea seed（Pisum sativum）ferritin that are responsible for fast Fe（Ⅱ）oxidation[J].Biochimie，2009，91：230-239.

[12]Ragland M，Briat J F，Gagnon J，et al.Evidence for conservation of ferritin sequences among plants and animals and for a transit peptide in soybean[J].J Biol Chem，1990，265：18339-19344.

[13]Zhao G H.Phytoferritin and its implications for human health and nutrition[J].Biochim Biophys Acta，2010，1800：815-823.

[14]LiCR，FuXP，QiX，etal.Proteinassociationanddisassociation regulated by ferric ion.A novel pathway for oxidative deposition of iron in pea seed ferritin[J].J Biol Chem，2009，284：16743-16751.

[15]Fu X P，Deng J J，Yang H X，et al.A novel EP-involved pathway for iron release from soya bean seed ferritin[J].Biochem J，2010，427：313-321.

[16]Takagi H，Shi D，Ha Y，et al.Localized unfolding at the junction of three ferritin subunits.A mechanism for iron release [J].J Biol Chem，1998，273：18685-18688.

[17]Crichton R R，Wauters M，Roman F.Ferritin iron uptake and release.In proteins of iron storage and transport in biochemistry and medicine[J].Amsterdam，1975：287-294.

[18]Jones T，Spencer R，Walsh C.Mechanism and kinetics of iron release from ferritin by dihydroflavins and dihydroflavin analogues[J].Biochemistry，1978，17：4011-4017.

[19]Crichton R R，Roman F，Wauters M.Reductive mobilisation of ferritin iron by reduced nicotinamide adenine dinucleotide via flavin mononucleotide[J].Biochem Soc Trans，1975，3：946-948.

[20]Sirivech S，Frieden E，Osaki S.The release of iron from horse spleenferritinbyreducedflavins[J].JBiochem，1974，143：311-315.

[21]Bonomi F，Pagani S.Removal of ferritin-bound iron by DL-dihydrolipoate and DL-dihydrolipoamide[J].Eur J Biochem，1986，155：295-300.

[22]Bienfait H F，Van der Briel M L.Rapid mobilization of ferritin iron by ascorbate in the presence of oxygen[J].Biochim Biophys Acta，1980，631：507-510.

[23]Laulhere J P，Laboure A M，Briat J F.Photoreduction and incorporation of iron into ferritins[J].J Biochem，1990，269：79-84.

[24]Reif D W，Simmons R D.Nitric oxide mediates iron release from ferritin[J].Arch Biochem Biophys，1990，283：537-541.

[25]Laulhere J P，Fontecave M.Nitric oxide does not promote iron release from ferritin[J].Biometals，1996，9：10-14.

[26]Stuhrmann H B，Haas J，Ibel K，et al.Low angle neutron scattering of ferritin studies by contrast variation[J].J Mol Biol，1976，100：399-413.

[27]Yang D，Nagayama K.Permeation of small molecules into the cavity of ferritin as revealed by proton nuclear magnetic resonance relaxation[J].J Biochem，1995，307：253-256.

[28]Precigoux G，Yariv B，Gallois B，et al.A crystallographic study of haem binding to ferritin[J].Acta Cryst，1994，50：739-743.

[29]Funk F，Lenders J P，Crichton R R，et al.Reductive mobilisation of ferritin iron[J].Eur J Biochem，1985，152：167-172.

[30]Yang X，Chasteen N D.Molecular diffusion into horse spleen ferritin：a nitroxide radical spin probe study[J].J Biophys，1996，71：1587-1595.

[31]Watt G D，Jacobs D，Frankel R B.Redox reactivity of bacterial and mammalian ferritin：Is reductant entry into the ferritin interior a necessary step for iron release[J].Proc Natl Acad Sci，1988，85：7457-7461.

[32]Moore G R，Kadir F H A，Al-Massad F.Haem binding to ferritin and possible mechanisms of physiological iron uptake and release by ferritin[J].J Inorg Biochim，1992，47：175-181.

[33]Radisky D C，Kaplan J.Iron in cytosolic ferritin can be recycled through lysosomal degradation in human fibroblasts[J]. Biochem J，1998，336：201-205.

[34]Konijn A M，Glickstein H，Vaisman B，et al.The cellular labile iron pool and intracellelar ferritin in K562 cells[J].Blood，1999，94：2128-2134.

[35]Topham R，Googer M，Pearce K，et al.The mobilization of ferritin iron by liver cytosol.A comparison of xanthine and NADH as reducing substrates[J].Biochem J，1989，261：137-143.

[36]Jones T，Spencer R，Walsh C.Mechanism and kinetics of iron release from ferritin by dihydroflavins and dihydroflavin analogues[J].Biochemistry，1978，17：4011-4017.

[37]Walden W E，Selezneva A I，Dupuy J，et al.Structure of dual function iron regulatory protein 1 complexed with ferritin IRE-RNA[J].Science，2006，314：1903-1908.

[38]IwasakiK， Mackenzie E L， Hailemariam K，etal. Heminmediated regulation of an antioxidant-responsive element of the human ferritin H gene and role of Ref-1 during erythroid differentiation of K562 cells[J].Mol Cell Biol，2006，26：2845-2856.

Research progress in mechanism of iron release from ferritin

BAI Yu-fei,ZHANG Tuo,LI Mei-liang,ZHAO Guang-hua*
（College of Food Science and Nutritional Engineering，CAU and ACC Joint-Laboratory of Space Food，China Agriculture University，Beijing 100083，China）

Ferritin is a class of iron storage protein;it presents in most living organisms and serves the dual fundamental functions of iron detoxification and iron homeostasis.Iron deficiency is a problem that has seriously impacted on nearly half of global human health.The traditional preparation of iron supplementation has been gradually prohibited as a result of side effects on human beings.Research indicated that ferritin had a good iron activity and it could be a safe and efficient preparation of iron supplementation.Therefore,ferritin could be developed into iron functional food as raw materials.In order to exploit the iron supplemental function of ferritin more scientifically,it is important to clarify the physical and chemical properties of ferritin and its biological function.So far,the research of iron releasing from ferritin can be divided into in vitro or vivo two aspects.In vitro,Ferritin iron was elucidated to be released by interaction with small reductants,assisted by Fe (Ⅱ)chelators.While in vivo various studies indicated that ferritin iron is most likely released after proteolytic degradation of the protein shell or via the reduction of physiological reducing agents assisted by special oxidoreductase.The research progress about iron release mechanism was summarized and was expected to provide a theoretical basis for the development of new type iron functional food.

ferritin；iron release mechanism；functional food

TS201.2+1

A

1002-0306（2012）01-0409-05

2010－12－07 *通訊聯系人

白宇飛（1986-），女，碩士研究生，研究方向：蛋白質化學。

國家自然科學基金支持項目（30972045）。