乙醇洗豆粕的干熱處理對(duì)大豆分離蛋白凝膠性能的影響

黃友如，陳義勇，朱東興，趙 陽，王嘆玉

(常熟理工學(xué)院生物與食品工程學(xué)院，江蘇 常熟 215500)

乙醇洗豆粕的干熱處理對(duì)大豆分離蛋白凝膠性能的影響

黃友如，陳義勇，朱東興，趙 陽，王嘆玉

(常熟理工學(xué)院生物與食品工程學(xué)院，江蘇 常熟 215500)

以不同溫度處理過的乙醇洗豆粕為原料，制備大豆分離蛋白，并對(duì)不同溫度干熱處理的大豆分離蛋白的凝膠性能及其相關(guān)性能進(jìn)行研究和表征。結(jié)果表明：大豆分離蛋白的凝膠強(qiáng)度隨著干熱處理溫度的升高而增強(qiáng)，而凝膠彈性則成微弱的減弱趨勢；熒光和紫外吸收光譜分析表明，乙醇洗豆粕經(jīng)不同溫度處理后制備的大豆分離蛋白，其生色基團(tuán)所處微環(huán)境發(fā)生了變化，可溶性蛋白的表面疏水性增加，分子聚集程度增強(qiáng)；溶解度與濁度分析說明，適當(dāng)?shù)母蔁崽幚碛欣谠鰪?qiáng)大豆蛋白的溶解性能，但蛋白質(zhì)分子聚集程度的增強(qiáng)導(dǎo)致其凝膠彈性減弱。

大豆分離蛋白；凝膠性能；干熱處理

大豆分離蛋白是以低變性脫脂大豆粉或濃縮大豆蛋白為原料，經(jīng)堿、酸等一系列處理后得到組分較均一、功能較強(qiáng)的蛋白質(zhì)，主要成分是β-伴球蛋白(7S)和11S球蛋白。蛋白質(zhì)改性是通過物理、化學(xué)、酶法或基因工程等方法對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)進(jìn)行修飾，從而改善產(chǎn)品的相容性和功能性質(zhì)。在大豆分離蛋白制備和/或加工過程中，應(yīng)用不同的處理方法，會(huì)引起蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能性質(zhì)發(fā)生變化。適當(dāng)?shù)母男钥僧a(chǎn)生合適的功能性質(zhì)，拓寬大豆分離蛋白在食品工業(yè)中作為添加劑應(yīng)用的范圍[1-6]。

有關(guān)大豆分離蛋白凝膠性能方面的工作已有很多的文獻(xiàn)報(bào)道[3,7-10]。實(shí)驗(yàn)在大豆分離蛋白制備及應(yīng)用的過程中發(fā)現(xiàn)，脫脂豆粕中殘留的不飽和脂質(zhì)及加工工藝條件可直接影響大豆分離蛋白分子結(jié)構(gòu)，進(jìn)而影響產(chǎn)品的營養(yǎng)價(jià)值和功能性質(zhì)[11-14]。為此，在前期研究的基礎(chǔ)上，本實(shí)驗(yàn)以低溫脫脂豆粕為原料，采用乙醇浸出的方法進(jìn)一步去除豆粕中殘留的脂質(zhì)，得到低脂質(zhì)含量的大豆粕，進(jìn)一步對(duì)浸出豆粕進(jìn)行干熱處理，以干熱處理的豆粕為原料，制備大豆分離蛋白，探討干熱處理乙醇洗豆粕對(duì)大豆分離蛋白凝膠性能的影響。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

低溫脫脂豆粕由東海糧油工業(yè)(張家港)有限公司提供，其蛋白質(zhì)含量為53.60%，水分含量為9.86%，脂質(zhì)含量為3.51%。

乙醇、鹽酸、氫氧化鈉、磷酸氫二鈉、磷酸二氫鈉均為分析純 中國醫(yī)藥(集團(tuán))上海化學(xué)試劑公司。

1.2 儀器與設(shè)備

UV2100型紫外-可見分光光度計(jì) 尤尼柯(上海)儀器有限公司；RF-5301PC型熒光分光光度計(jì) 日本Shimadzu公司；TA-XT2i型物性測試儀 英國Stable Micro Systems公司。

1.3 方法

1.3.1 低溫脫脂豆粕的進(jìn)一步處理

低溫脫脂豆粕→粉碎→過60目標(biāo)準(zhǔn)篩(通過率100%)→65%乙醇浸出(浸提溫度為30℃，浸提時(shí)間為60min，固液比1∶6，低速攪拌)→固液分離→濾餅→自然干燥→粉碎→過60目標(biāo)準(zhǔn)篩(通過率100%)→浸出豆粕

1.3.2 浸出豆粕的干熱處理

將浸出豆粕置于烘箱中，分別在50、70、90℃條件下處理3h取出，室溫冷卻，處理厚度2mm。

1.3.3 大豆分離蛋白的制備

分別以未經(jīng)熱處理的浸出豆粕和經(jīng)50、70、90℃干熱處理的浸出豆粕為原料，制備大豆分離蛋白，樣品分別標(biāo)記為SPI0、SPI1、SPI2、SPI3，工藝條件如下：將豆粕按料液比1∶15混合，用2mol/L NaOH調(diào)pH值至7.0。攪拌1h后，將其懸浮液在3000×g離心30min，取上清液用2mol/L HCl調(diào)pH值至4.5。靜置后在3000×g離心30min，水洗沉淀后，取蛋白沉淀分散于水中并用2mol/L NaOH調(diào)pH值至7.0。再在3000×g離心30min，除去少量的不溶物，將其蛋白溶液冷凍干燥后粉碎即得粉末狀大豆分離蛋白。上述步驟均在室溫下進(jìn)行。

1.3.4 大豆分離蛋白的溶解度測定

取大豆分離蛋白10mg，溶于5mL 0.2mol/L pH7.0的磷酸緩沖液中，4000r/min離心30min，取上清液采用凱式定氮法測定其溶解度。

1.3.5 大豆分離蛋白的濁度測定

將大豆分離蛋白溶于去離子水中配制成所需的質(zhì)量濃度，在室溫下磁力攪拌60min，2000r/min離心15min棄沉淀。使用紫外-可見分光光度計(jì)在600nm波長處測定其吸光度。

1.3.6 大豆分離蛋白的凝膠性能測定[2]

凝膠的制備：將蛋白質(zhì)溶于0.2mol/L pH7.0的混合磷酸鹽緩沖液中，質(zhì)量濃度為12g/100mL，攪拌均勻，將此蛋白質(zhì)溶液裝于25mL的燒杯中，蓋以鋁箔，將此燒杯置于90℃的水浴中加熱保溫30min，然后冰浴冷卻至室溫，在4℃的冰箱中保存24h，從冰箱中取出陳化30min，測定其凝膠強(qiáng)度。

凝膠強(qiáng)度的測定：用物性測試儀測定凝膠的強(qiáng)度，選用直徑為12mm的圓柱狀平頭沖頭。沖壓速度：2mm/s；沖壓深度：20mm；試樣做成30mm×30mm的圓柱體，壓至20mm，則形變?yōu)?3.3%。記錄凝膠破裂時(shí)所需的力定義為凝膠強(qiáng)度。

凝膠彈性的測定：凝膠的制備及測試方法同上。記錄沖壓深度為5mm(此時(shí)凝膠尚未破裂)時(shí)所需的力，即為凝膠彈性。

1.3.7 大豆分離蛋白的熒光光譜分析

參照Kalapathy等[3]的方法，將大豆分離蛋白溶于0.2mol/L pH7.0的磷酸鹽緩沖液中，配制成2.0mg/mL的蛋白質(zhì)溶液，以0.2mol/L pH7.0的磷酸鹽緩沖液作參比，采用熒光分光光度計(jì)進(jìn)行熒光測定，激發(fā)波長280nm，發(fā)射光譜掃描范圍300～500nm之間。

1.3.8 大豆分離蛋白的紫外吸收光譜

將大豆分離蛋白溶于0.2mol/L pH7.0的磷酸鹽緩沖液中，配制成2.0mg/mL的蛋白質(zhì)溶液，以0.2mol/L pH7.0的磷酸鹽緩沖液作參比，采用紫外-可見分光光度計(jì)做紫外-可見掃描，速度10nm/min，范圍200～800nm之間。

2 結(jié)果與分析

2.1 大豆分離蛋白的回收率與純度

以低溫脫脂豆粕為原料，采用乙醇浸出方法可進(jìn)一步去除豆粕中的殘留脂質(zhì)，得到低脂質(zhì)含量豆粕，低脂質(zhì)含量豆粕再經(jīng)干熱處理后，以其為原料制備大豆分離蛋白，分離蛋白的回收率與產(chǎn)品的純度見表1。

表1 不同溫度處理所得分離蛋白的回收率與產(chǎn)品純度Table 1 Recovery rates and purity of SPI from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at different temperatures

由表1可知，除90℃處理大豆分離蛋白的回收率略有降低外，其他樣本的分離蛋白回收率與產(chǎn)品純度變化很小。

2.2 大豆分離蛋白的溶解性能

由圖1可知，隨著干熱處理溫度的增加，蛋白質(zhì)的溶解性能增強(qiáng)，但當(dāng)溫度超過70℃時(shí)，蛋白質(zhì)的溶解度略有回落。結(jié)合熒光及紫外吸收光譜分析可知，隨著熱處理溫度的增加，位于蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的疏水性氨基酸如芳香族氨基酸殘基等的暴露(或部分氨基酸氧化引起蛋白質(zhì)的親水性增強(qiáng))，蛋白質(zhì)的變性程度增加，而適當(dāng)程度的變性增加了大豆分離蛋白的溶解度；但當(dāng)干熱處理溫度超過70℃時(shí)，可溶性蛋白的溶解度降低，出現(xiàn)這種情況可能是蛋白質(zhì)分子通過暴露在分子表面的疏水性氨基酸的疏水相互作用進(jìn)一步聚集引起的。圖2大豆分離蛋白的濁度分析也驗(yàn)證了這一點(diǎn)。

圖1 不同溫度處理大豆分離蛋白的溶解度Fig.1 Solubility of SPIs from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at different temperatures

圖2 不同溫度處理大豆分離蛋白的濁度變化Fig.2 Turbidity of SPIs from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at different temperatures

由圖2可知，采用干熱處理的方法制備的大豆分離蛋白的混濁度有明顯的差別。隨著干熱處理溫度的升高，蛋白質(zhì)溶液的混濁度增加；當(dāng)干熱處理溫度升至90℃時(shí)，蛋白質(zhì)溶液的混濁度下降，其水平趨勢接近室溫大豆分離蛋白。干熱處理對(duì)大豆分離蛋白濁度的影響與對(duì)溶解度的影響趨勢相一致，說明熱處理后的大豆分離蛋白聚集現(xiàn)象明顯，正是這種高分子的蛋白質(zhì)分子聚集導(dǎo)致其溶液的混濁度增加。當(dāng)干熱處理溫度至90℃時(shí)，可溶性蛋白的表面疏水性增加，分子聚集程度加大，形成較大的顆粒沉淀，結(jié)果造成蛋白質(zhì)溶液的混濁度下降，可溶性蛋白的溶解度降低。實(shí)驗(yàn)過程中發(fā)現(xiàn)經(jīng)90℃處理的大豆分離蛋白，其濁度測定大豆分離蛋白的制備中離心有沉淀析出，其原因可能源于此。

2.3 大豆分離蛋白的凝膠性能

大豆蛋白在加熱時(shí)有形成凝膠的能力，凝膠性能是大豆蛋白的重要功能特性之一[4]。圖3～6分別為4種不同溫度(室溫，50、70℃和90℃) 處理大豆分離蛋白的凝膠性能比較。

圖3 室溫處理大豆分離蛋白的凝膠性能測定曲線Fig.3 Force-deformation curve of SPI gel from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at room temperature

圖4 50℃處理大豆分離蛋白的凝膠性能測定曲線Fig.4 Force-deformation curve of SPI gel from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at 50℃

圖5 70℃處理大豆分離蛋白的凝膠性能測定曲線Fig.5 Force-deformation curve of SPI gel from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at 70 ℃

圖6 90℃處理大豆分離蛋白的凝膠性能測定曲線Fig.6 Force-deformation curve of SPI gel from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at 90 ℃

由圖3～6可知，經(jīng)室溫，50、70℃和90℃處理大豆分離蛋白的凝膠強(qiáng)度依次為(24.9±0.12)、(26.7±0.10)、(29.3±0.09)g和(34.2±0.15)g；凝膠彈性依次為(21.6±0.09)、(20.6±0.13)、(20.0±0.11)g和(19.2±0.12)g。可見，隨著干熱處理溫度的增加，蛋白質(zhì)的凝膠強(qiáng)度增強(qiáng)，而凝膠彈性則成微弱的減弱趨勢。

蛋白質(zhì)的凝膠作用是變性的蛋白質(zhì)分子聚集以形成一個(gè)有規(guī)則的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)過程。蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的形成是蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)-溶劑(水)相互作用之間以及相鄰多肽鏈吸引力和推斥力之間一個(gè)平衡的結(jié)果[5]。其中大豆蛋白內(nèi)的疏水鍵、氫鍵以及二硫鍵對(duì)蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的形成起著重要的作用。后面的熒光及紫外吸收光譜分析表明，隨著干熱處理溫度的增加(如室溫，50℃和70℃)，蛋白質(zhì)分子內(nèi)部疏水性氨基酸的暴露，蛋白質(zhì)的變性程度增加，適當(dāng)程度的變性增加了大豆分離蛋白的溶解度(圖1)，有利于膠凝過程中變性大豆蛋白氫鍵的形成與疏水相互作用，提高其凝膠強(qiáng)度；但隨著干熱處理溫度的進(jìn)一步升高(如90℃)，蛋白質(zhì)分子的聚集程度增強(qiáng)，溶液的濁度減弱(圖2)，可溶性蛋白的溶解度降低(圖1)，凝膠彈性下降。

2.4 大豆分離蛋白的熒光光譜

在280nm激發(fā)的大豆分離蛋白熒光發(fā)射光譜主要是由色氨酸和酪氨酸殘基所發(fā)射的[6]，又名內(nèi)源性熒光光譜。和其他含色氨酸和酪氨酸殘基的球蛋白一樣，由于其分子中從酪氨酸殘基到色氨酸殘基之間發(fā)生了能量轉(zhuǎn)移，從而導(dǎo)致了酪氨酸殘基的熒光熄滅和色氨酸殘基的熒光增加。因此大豆球蛋白的熒光峰實(shí)際上是色氨酸殘基的熒光峰，其峰位在325～350nm波長之間[3]。

圖7 大豆分離蛋白的內(nèi)源性熒光發(fā)射光譜(280nm激發(fā))Fig.7 Intrinsic fluorescence spectra of SPIs from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at different temperatures

圖7為大豆分離蛋白的內(nèi)源性熒光光譜，激發(fā)波長為280nm。與室溫大豆分離蛋白相比，經(jīng)50、70℃和90℃處理的大豆分離蛋白內(nèi)源性熒光光譜，其峰型基本沒有變化，且λmax均位于340nm。但干熱處理大豆分離蛋白的熒光強(qiáng)度均明顯增加，且干熱處理溫度超過50℃時(shí)，熒光強(qiáng)度下降，而后隨干熱處理溫度的增加又上升。

Liang等[15]在研究高溫(60℃)貯藏期間的大豆蛋白與大豆油相互作用時(shí)發(fā)現(xiàn)，發(fā)生氧化的大豆蛋白，可溶性蛋白的表面疏水性降低。Zheng Hengguang等[7]和Boatright等[10]也觀察到在大豆分離蛋白加工過程中，由于蛋白質(zhì)氧化而引起的蛋白質(zhì)表面疏水性的降低。熱處理后大豆分離蛋白熒光強(qiáng)度的改變反映了色氨酸殘基所處微環(huán)境發(fā)生了變化[15]。與室溫大豆分離蛋白相比，經(jīng)50℃處理的大豆分離蛋白熒光強(qiáng)度增加，說明此時(shí)色氨酸殘基較多地暴露在蛋白質(zhì)分子的表面；當(dāng)干熱處理溫度超過50℃至70℃時(shí)，熒光強(qiáng)度略微下降，說明此時(shí)暴露在蛋白質(zhì)分子表面的色氨酸殘基部分被氧化；當(dāng)干熱處理溫度至90℃時(shí)，熒光強(qiáng)度又上升，說明位于蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的色氨酸殘基又進(jìn)一步暴露，蛋白質(zhì)的變性程度增強(qiáng)，可溶性蛋白的表面疏水性增加，分子聚集程度加大，大豆分離蛋白溶解度與濁度下降(圖1、2)。2.5 大豆分離蛋白的紫外吸收光譜

溶液中的蛋白質(zhì)分子之所以產(chǎn)生紫外吸收光譜，主要是因?yàn)樯彼帷⒈奖彼帷⒗野彼釟埢膫?cè)鏈基團(tuán)對(duì)光的吸收，這3種氨基酸由于其發(fā)色團(tuán)不同而有不同的紫外吸收光譜，其中色氨酸在280nm波長處附近有一個(gè)吸收峰；酪氨酸在275nm波長附近有一個(gè)最大吸收峰；苯丙氨酸在257nm波長附近有一個(gè)吸收峰。大多數(shù)蛋白質(zhì)在280nm波長處都有吸收峰，這是由于色氨酸和酪氨酸殘基對(duì)光的吸收。生色基團(tuán)微環(huán)境的性質(zhì)是由蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象所決定的。構(gòu)象改變，則微環(huán)境隨之改變；微環(huán)境的改變，則生色基團(tuán)的紫外吸收光譜也隨之改變。因此，只要測出生色基團(tuán)紫外吸收光譜的變化，就可以了解微環(huán)境的變化，從而推斷蛋白質(zhì)分子在溶液中的構(gòu)象變化[6]。

圖8 大豆分離蛋白大豆分離蛋白的紫外吸收光譜Fig.8 UV spectra of SPIs from alcohol-washed soybean flakes subjected to dry heat treatment at different temperatures

圖8為改性大豆分離蛋白的紫外可見光譜。與室溫大豆分離蛋白相比，經(jīng)過50℃和90℃處理后的大豆分離蛋白在280nm波長附近的吸收峰強(qiáng)度增加，峰型變窄，說明發(fā)色基團(tuán)所處的環(huán)境由非極性向極性變化；而用70℃處理后的分離蛋白在280nm波長附近的吸收峰反而減弱，峰型也隨之變寬。隨著干熱處理溫度的升高(如室溫和50℃)，280nm波長附近的吸收峰強(qiáng)度增加，芳香族氨基酸殘基開始較多地暴露在蛋白質(zhì)分子的表面；當(dāng)干熱處理溫度升至70℃時(shí)，280nm波長附近的吸收峰強(qiáng)度下降，說明此時(shí)暴露在蛋白質(zhì)分子表面的芳香族氨基酸殘基部分被氧化；與70℃處理大豆分離蛋白相比較，當(dāng)干熱處理溫度升至90℃時(shí)，280nm波長附近的吸收峰強(qiáng)度上升，說明位于蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的芳香族氨基酸殘基進(jìn)一步暴露，蛋白質(zhì)的變性程度增強(qiáng)，可溶性蛋白的表面疏水性增加，分子聚集程度加大，大豆分離蛋白溶解度與濁度下降(圖1、2)。

3 結(jié) 論

以不同溫度處理過的乙醇洗豆粕為原料，制備大豆分離蛋白，并對(duì)不同溫度干熱處理的大豆分離蛋白的凝膠性能及其相關(guān)性能進(jìn)行了研究和表征，結(jié)果發(fā)現(xiàn)，大豆分離蛋白的凝膠強(qiáng)度隨干熱處理溫度的升高而增強(qiáng)，而凝膠彈性則有微弱的下降趨勢。熒光和紫外吸收光譜的分析表明，乙醇洗豆粕經(jīng)不同溫度處理后制備的大豆分離蛋白，其生色基團(tuán)所處微環(huán)境發(fā)生了變化，可溶性蛋白的表面疏水性增加。溶解度與濁度分析說明，適當(dāng)?shù)母蔁崽幚碛欣谠鰪?qiáng)大豆蛋白的溶解性能，但高分子的蛋白質(zhì)聚集體的形成又導(dǎo)致其凝膠彈性漸弱，混濁度增加。

[1] UTSUMI S, MATSUMURA Y, MORI T. Structure-function relationships of soy proteins[M]//DAMODARAN S, PARAF A. Food proteins and their application. New York∶ Marcel Dekker, 1997∶ 257-291.

[2] UTSUMI S, KINSELLA J E. Structure-function relationships in food proteins∶ subunit interactions in heat-induced gelation of 7S, 11S, and soy isolate proteins[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,1985, 33(2)∶ 297-303.

[3] KALAPATHY U, HETTIARACHCHY N S, RHEE K C. Effect of drying methods on molecular properties and functionalities of disulfide bond-cleaved soy proteins[J]. Journal of the American Oil Chemists’Society, 1997, 74(3)∶ 195-199.

[4] 石彥國, 任莉. 大豆制品工藝學(xué)[M]. 北京∶ 中國輕工業(yè)出版社, 1993∶371-386.

[5] FENNEMA O R. 食品化學(xué)[M]. 2 版. 王璋, 譯. 北京∶ 中國輕工出版社, 1991∶ 230-233.

[6] 陶慰孫, 李惟, 姜涌明. 蛋白質(zhì)分子基礎(chǔ)[M]. 2版. 北京∶ 高等教育出版社, 1995∶ 260-263.

[7] ZHENG Hengguang, YANG Xiaoquan, TANG Chuanhe, et al. Preparation of soluble soybean protein aggregates (SSPA) from insoluble soybean protein concentrates(SPC) and its functional properties[J]. Food Research International, 2008, 41(2)∶ 154-164.

[8] HUA Yufei, HUANG Youru, QIU Aiyong, et al. Properties of soy protein isolate prepared from aqueous alcohol washed soy flakes[J]. Food Research International, 2005, 38(3)∶ 273-279.

[9] KONG Xiangzhen, LI Xianghong, WANG Hongjing, et al. Effect of lipoxygenase activity in defatted soybean flour on the gelling properties of soybean protein isolate[J]. Food Chemistry, 2008, 106(3)∶ 1093-1099.

[10] BOATRIGHT W L, HETTIARACHCHY N S. Soy protein isolate solubility and surface hydrophobicity as affected by antioxidants[J]. Journal of Food Science, 1995, 60∶ 798-800.

[11] HUANG Youru, HUA Yufei, QIU Aiyong. Soybean protein aggregation induced by lipoxygenase catalyzed linoleic acid oxidation[J]. Food Research International, 2006, 39(2)∶ 240-249.

[12] HUANG Youru, YU Da, HUA Yufei, et al. Detection of free radical transfer in lipoxygenase I-B-catalyzed linoleic acid-soybean proteins interaction by electron spin resonance spectroscopy(ESR)[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2006, 54(24)∶ 9216-9220.

[13] 黃友如, 華欲飛, 盧祥云, 等. 脂肪氧合酶催化亞油酸氧化與大豆蛋白相互作用的熒光光譜分析[J]. 食品科學(xué), 2008, 29(5)∶ 134-139.

[14] 黃友如, 華欲飛, 張根華, 等. 重水環(huán)境下的氧化大豆蛋白傅立葉變換紅外(FT-IR)分析[J]. 中國糧油學(xué)報(bào), 2010, 25(5)∶ 19-23; 29.

[15] LIANG J H. Fluorescence due to interactions of oxidizing soybean oil and soy proteins[J]. Food Chemistry, 1999, 66∶ 103-108.

Gel Properties of Soybean Protein Isolate Prepared from Alcohol-Washed Soybean Flakes Subjected to Dry Heat Treatment

HUANG You-ru，CHEN Yi-yong，ZHU Dong-xing，ZHAO Yang，WANG Tan-yu
(School of Biological Science and Food Engineering, Changshu Institute of Technology, Changshu 215500, China)

Alcohol-washed soybean flakes were treated at different temperatures and used to prepare soybean protein isolates(SPIs). The gel properties and other related properties of SPIs from alcohol-washed soybean flakes were characterized. The gel strength of SPI increased with increasing dry heat treatment temperature, while the gel elasticity exhibited a somewhat downward trend. The fluorescence and UV-visible spectra showed that the microenvironment around the chromospheres changed after dry heat treatment. Meanwhile, the surface hydrophobicity of soluble proteins and the extent of molecular aggregation obviously increased. Proper dry heat treatment could increase the solubility of SPI but gradually reduce the gel elasticity as a result of enhanced molecular aggregation.

soybean protein isolate；gel property；dry heat treatment

TS201.21

A

1002-6630(2012)03-0014-05

2011-01-24

江蘇省高校自然科學(xué)研究計(jì)劃項(xiàng)目(10KJB550001)；蘇州市科技計(jì)劃項(xiàng)目(SYND201003)

黃友如(1966—)，男，副教授，博士，研究方向?yàn)樯锔叻肿蛹爸参锏鞍住?/p>

E-mail：huangyouru@yahoo.com.cn